| 研究課題/領域番号 |
10670969
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
血液内科学
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| 研究機関 | 東京慈恵会医科大学 |
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研究代表者 |
倉石 安庸 東京慈恵会医科大学, 医学部, 助教授 (30112824)
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| 研究分担者 |
市場 保 東京慈恵会医科大学, 医学部, 助手 (10307407)
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| 研究期間 (年度) |
1998 – 1999
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| 研究課題ステータス |
完了 (1999年度)
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| 配分額 *注記 |
2,700千円 (直接経費: 2,700千円)
1999年度: 1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
1998年度: 1,600千円 (直接経費: 1,600千円)
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| キーワード | グアニンヌクレオチド交換因子 / 低分子量G蛋白質 / 酵素活性 / チロシンリン酸化 / 低分子量のG蛋白質 / 蛋白リン酸化 / RT-PCR / アミノ酸変異 |
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| 研究概要 |
Rap1はRasファミリーのG蛋白質の一つであるが、RASによる細胞癌化を抑制するというユニークな活性をもつ。我々はこれまでRap1のグアニンヌクレオチド交換因子のC3Gの活性調節機序に関して検討してきた。
今回の研究課題で、我々はアダプター蛋白質Crk存在下でC3Gの504番目のチロシンがリン酸化をうけており、またその交換活性が同時に上昇していることをみいだした。そしてそのチロシンをフェニルアラニンに置換した変異体ではCrk依存性の活性上昇がみられなかった。さらにCrk,Srcをトランスフェクションした3Y1細胞ではC3Gがチロシンリン酸化しているが、Rasをトランスフェクションしてもチロシンリン酸化は認められないことも発現した。C3Gのアミノ末端を順次欠損させた変異体では次第に交換活性が上昇していること、すなわちC3Gのアミノ末端は活性を陰性に調節していることもみいだした。
今後はtwo hybrid法を用いて、C3Gと結合する蛋白質をみいだして、C3Gの情報伝達系における役割に関して検討したい。
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