| 研究概要 |
昨年度までの研究成果により,陸上植物のエンドサイトーシス小胞形成においては,DRP1,DRP2という分子構造の異なる二種類のダイナミン様タンパク質が,細胞質側に陥入したピット様構造の根元に,直径60nmほどのリング状構造に重合し,次第にその直径を狭めていくことで最終的に細胞膜の切断を実行することを明らかにした.さらに,これらの重合には,方向性が存在することを発見した.これらの成果は,実際の生きた細胞内における細胞膜切断装置の微細構造や特性,そして作動メカニズムを初めて明らかにした研究であり,細胞生物学分野において,大変重要な価値を持つと考えられる.これらの知見を踏まえ,今年度はまずDRP1およびDRP2が,同一のリング状構造に重合するか否かを明らかにするため,両者の細胞膜上における詳細な局在パターンを比較した.この解析には,理化学研究所中野生体膜研究室で開発された多色での超解像観察が可能な共焦点レーザー顕微鏡(Super-resolution Confocal Live Imaging Microscope : SCLIM)を用いた.その結果,細胞膜上における両者のリング状シグナルはよく一致することが明らかになった.さらに,共免疫沈降法を用いて,DRP1とDRP2の分子間相互作用を解析すると,両者は細胞内において結合していることが分かった.これらの結果から,DRP1とDRP2は同一のリング状構造に重合することが示唆された.これまでに異なる分子種のダイナミン様タンパク質が同一の構造体に重合することを示した報告例はなく,これらの成果は,当該分野におけるこれまでの常識を覆す報告であり,大変重要な発見だと考えられる.
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