| 研究課題/領域番号 |
11167205
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| 研究種目 |
特定領域研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 審査区分 |
理工系
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| 研究機関 | 秋田大学 |
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研究代表者 |
濱田 文男 秋田大学, 工学資源学部, 教授 (40156401)
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| 研究分担者 |
末永 智一 東北大学, 大学院・工学研究科, 教授 (70173797)
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| 研究期間 (年度) |
1999 – 2000
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| 研究課題ステータス |
完了 (2000年度)
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| 配分額 *注記 |
3,500千円 (直接経費: 3,500千円)
2000年度: 2,000千円 (直接経費: 2,000千円)
1999年度: 1,500千円 (直接経費: 1,500千円)
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| キーワード | シクロデキストリン / 分子認識能 / 熱ショック蛋白質 / シャペロン活性 / シクロデキストリンダイマー / シクロデキストリントリマー / エキサイプレックス |
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| 研究概要 |
ダンシル修飾β-シクロデキストリン(CD)の熱ショック蛋白質(HSP)70および90をゲストとした時の蛍光強度変化より蛋白質の包接形成が判明した。CD存在下,非存在下でのトリプシン消化酵素の蛋白分解反応を検討した。HSP70はCD共存下でより分解されやすく,トリプシンも同時にCDに取り込まれたことが示唆される。ATP共在下では分解されにくい。これはATPによるHSP70の二次構造の変化が報告されているがATP存在によりHSP70の高次構造がα-ヘリックスの減少とβ-シート構造の増大へと変化したためと考えられる。HSP90ではATP非共存,CD共存でより分解が促進された。ATP共存下ではCD存在で抑制が認められた。HSP90のシャペロン活性はcirtrate synthase(C.S.)の熱変形により生ずる凝集を吸光度より検討した。C.S.: HSP90=1:2で凝集は完全に抑えられシャペロン活性が認められた。CDのみでは50%の活性が発現された。CDおよびHSP90共存下でさらに25%の増加が認められ、CD介在によるコア形成が考えられ、このことはCDによる生体高分子との分子シンクロナイゼーションであると考えられた。
ダンシル修飾β-CDダイマーおよびトリマーのステロイド類をゲストとした時の蛍光強度変化によりその包接挙動が判明した。蛍光性β-CDダイマーおよびトリマーはゲスト添加に伴いその蛍光強度は減少し、そのセンシング能は蛍光性β-CDモノマーと比較すると胆汁酸に対して優れた選択性を示した。また、linerDNAに対してもその添加に伴う蛍光強度変化を示すことから、これらの生体関連物質を分子認識することが示唆され、蛍光性β-CDダイマーおよびトリマーによる生体関連物質との分子シンクロナイゼーションの可能性を見い出した。
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