| 研究課題/領域番号 |
11660292
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
基礎獣医学・基礎畜産学
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| 研究機関 | 岩手大学 |
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研究代表者 |
首藤 文榮 (首藤 文栄) 岩手大学, 農学部, 教授 (60001533)
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| 研究分担者 |
森松 正美 岩手大学, 農学部, 助教授 (70241370)
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| 研究期間 (年度) |
1999 – 2000
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| 研究課題ステータス |
完了 (2000年度)
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| 配分額 *注記 |
3,500千円 (直接経費: 3,500千円)
2000年度: 1,700千円 (直接経費: 1,700千円)
1999年度: 1,800千円 (直接経費: 1,800千円)
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| キーワード | キチン結合性タンパク質 / ウシ / IgM / 糖鎖 / GlcNAc / 血清タンパク質 / オプソニン / ザイモサン / 活性酸素 / N-アセチルグルコサミン / Nーアセチルグルコサミン |
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| 研究概要 |
従来、非特異的生体防御では、異物のオプソニン化、好中球による貪食、貪食に伴う活性酸素産生の活性化が特に重要と考えられ、活性化因子やその機能が広く研究されてきた。これに対し、報告者らは、非特異的生体防御系の活性化系を抑制する系の存在を想定し、それに関わる生体分子の検索、分離、同定および生理活性の解析を行った。その概要は以下の通りである。
1.N-アセチル-D-グルコサミンに高い親和性を持つタンパク質を分離し、CBPb01と名付けた。
2.精製と同定:精製したCBPb01の一次構造を解析し、その相同性から、CBPb01をウシIgMと同定した。
3.構成糖の分析:構成糖の種類をレクチンとの反応性により分析した結果、CBPb01はマンノース、N-アセチル-D-グルコサミンおよびフコースが検出された。
4.好中球の活性酸素産生阻害:オプソニン化ザイモサンをCBPb01で処理すると、約40%の活性酸素酸性の低下が見られた。この阻害は、N-アセチルグルコサミンの添加により解除された。
以上の結果から、CBPb01はレクチンではなく、N-アセチルグルコサミンを認識し、好中球の活性酸素産生を抑制するするIgMであることが判明した。
5.活性酸素産生阻害機構:CBPb01は好中球に結合するが、結合による活性酸素産生は見られなかった。このことから、CBPb01が活性酸素産生系のホスホリパーゼC以下の過程には関与していないと考えられる。
6.活性酸素産生を抑制するウシIgMの報告は、これが初めてである。
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