| 研究課題/領域番号 |
11694212
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用微生物学・応用生物化学
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| 研究機関 | 山口大学 |
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研究代表者 |
足立 収生 山口大学, 農学部, 教授 (20027189)
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| 研究分担者 |
谷澤 克行 大阪大学, 産業科学研究所, 教授 (20133134)
外山 博英 山口大学, 農学部, 助教授 (60240884)
松下 一信 (松下 和信) 山口大学, 農学部, 教授 (50107736)
廣田 俊 (広田 俊) 名古屋大学, 理学部, 助手 (90283457)
広津 建 大阪市立大学, 理学部, 教授 (10047269)
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| 研究期間 (年度) |
1999 – 2001
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| 研究課題ステータス |
完了 (2001年度)
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| 配分額 *注記 |
10,900千円 (直接経費: 10,900千円)
2001年度: 3,500千円 (直接経費: 3,500千円)
2000年度: 3,700千円 (直接経費: 3,700千円)
1999年度: 3,700千円 (直接経費: 3,700千円)
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| キーワード | アミン酸化酵素 / アミン脱水素酵素 / キノン補酵素 / キノプロテイン / アミン類の酸化 / カルボニル補欠分子族 / TPQ / TTQ |
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| 研究概要 |
特筆される研究成果は全研究期間を通して懸案であったPseudomonas putida IFO 15366のアミン脱水素酵素のX線結晶構造解析が終了したことである。三種類の異なるサブユニットから構成されるキノヘモプロテインで、最小のサブユニットに活性中心が存在していることが、これまでの研究で明らかになっていた。X線結晶構造解析の結果、3つのアスパラギン酸またはグルタミン酸とシステインとの架橋結合が活性中心のシステイニルートリプトフィルキノンをとり囲む形の、きわめて新規なキノン補欠分子族であることとが判明し、J.Biol.Chem.の近刊に発表したことである。これによって、アミン類の脱アミノ反応における補欠分子族は、TPQ, TTQに、新たにCTQが加えられることとなり、従来のPQQ, LTQとともにキノプロティンの構造、反応、種間の相違などを解明する手掛りが与えられた。キノプロテインのうちで、ヘムを含む酵素とヘムを含まない酵素の種間での違いや、反応機構にも大きな手掛かりを与えることとなった。
さらに、未知なキノヘモプロテインと推定されるCitrobacter freundiiのポリアミン脱水素酵素、Nocardioides simplexのヒスタミン脱水素酵素を単離・精製して、結晶解析を進めることができるところまで研究が進展した。チェコパラツキー大学の海外共同研究者たちは、植物のサイトキニン酸化酵素とアミノアルデヒド脱水素酵素を初めて単離・精製して、それらの特徴づけを行なって、新規な知見を集積することができた。これらの研究はキノン補欠分子族の形成機構へ研究の重点を移動させて、今後の新たな展開を促すことになる。
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