| 研究概要 |
真核生物においてアクチン細胞骨格は、細胞の形態形成、細胞質分裂、及び細胞運動などに重要な働きをしている。本研究では、分子遺伝学的解析に適している分裂酵母をモデル生物として利用し、細胞内におけるアクチン細胞骨格の制御機構について解明することを試みた。今年度の研究成果として、アクチン調節蛋白質Adf1及びFim1の解析、細胞内においてアクチン重合の起点として働くと考えられるI型ミオシンMyo1の解析、さらにアクチン細胞骨格を制御するシグナル伝達経路の分子スイッチである低分子量G蛋白質Rhoの解析があげられる。以下に要点を記す。
・Adf1によるアクチン繊維の脱重合は細胞に必須な機構である。この過程に関与すると考えられるtwinfilinとAip1を分裂酵母から単離して解析を行った。両分子ともアクチン細胞骨格の制御に関与していることが示された。しかし、Adf1との関係についてはまだ明らかにできていない。
・Fim1はアクチン繊維を束化して3次元的な細胞骨格を構築するのに関与する。今回、新たにFim1はアクチン繊維にAdf1と競合して結合し、それを安定化することを発見した(論文投稿準備中)。
・近年、アクチン細胞骨格とそれを制御するシグナル伝達経路の接点の一つとしてI型ミオシンが注目されている。今回、分裂酵母のMyo1を単離し、抗体を作製した。蛍光抗体法により細胞内局在性について調べた結果、Myo1はアクチンと共局在していることが示された(Toya et al.,2001)。
・低分子量G蛋白質Rho2について解析を行った。真菌においてはアクチン細胞骨格は細胞壁形成の足場となると思われている。Rho2は蛋白質キナーゼPck2を介して、この過程に働いていることを示した(Teresa et al.,2000)。
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