| 研究課題/領域番号 |
13671931
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
形態系基礎歯科学
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| 研究機関 | 福岡歯科大学 |
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研究代表者 |
上西 秀則 福岡歯科大学, 歯学部, 教授 (90084300)
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| 研究分担者 |
赤池 孝章 熊本大学, 医学部, 助教授 (20231798)
竹内 尚子 福岡歯科大学, 歯学部, 助手 (50198800)
小倉 理恵子 福岡歯科大学, 歯学部, 助手 (80320331)
濱本 高義 化学及血清療法研究所, 研究員
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| 研究期間 (年度) |
2001 – 2003
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| 研究課題ステータス |
完了 (2003年度)
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| 配分額 *注記 |
2,300千円 (直接経費: 2,300千円)
2003年度: 600千円 (直接経費: 600千円)
2002年度: 600千円 (直接経費: 600千円)
2001年度: 1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
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| キーワード | Porphylomonas gingivalis / プロテアーゼ / プロテアーゼインヒビター / ニトロソ化 / α2アンチプラスミン / α1プロテアーゼインヒビター / ベジクル / vesicle / α-2アンチプラスミン / Porphyromonas gingivalis |
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| 研究概要 |
本研究で我々はα2プラスミンインヒビター(α2PI)のS-ニトロソ化について実験を行った。α2PIはジチオスレイトール(DTT)を用いて還元した。還元処理後のDTT除去には透析膜を用いるよりも、ゲルろ過で行うほうが優れていた。還元α2PIのニトロソ化はイソペンチールナイトライトを使用した。α2PIのS-ニトロソ化の効率は約60%であった。
1)α2PIはセリンプロテアーゼに対するインヒビターに分類されるが、歯周病原菌のひとつであるPorphylomonas gingivalisが産生するシステインプロテアーゼ(RGP)の活性を阻害することがわかった。また、ニトロソ化α2PI(S-NO-α2PI)はインタクトのα2PIよりも約20%強いプロテアーゼの阻害化成を示した。
2)P.gingivalisは菌体外にvesicleを放出する。このvesicleは菌体の外膜成分からなるもので、菌から分泌されるプロテアーゼを含むことから、菌の病原因子の一つとして考えられている。
(1)vesicleをα2PIおよびS-NO-α2PIで処理すると、そのプロテアーゼ活性の40〜60%が阻害された。
(2)RAW264細胞をvesicleで処理するとNOの産生誘導が観察される。しかし、α2PIあるいはS-NO-α2PI処理されたvesicleではNO産生誘導が10%抑制された。このことから、α2PIおよびS-NO-α2PIはP.gingivalisの病原作用を減弱させることが推察される。
3)α1プロテアーゼインヒビター(α1PI)およびニトロソ化α1PI(S-NO-α1PI)はP.gingivalis由来プロテアーゼ活性を阻害しなかった。
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