| 研究課題/領域番号 |
13680740
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物物理学
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| 研究機関 | 法政大学 (2002-2003)
大阪大学 (2001) |
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研究代表者 |
今井 清博 法政大学, 工学部, 教授 (50028528)
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| 研究分担者 |
堀 洋 大阪大学, 大学院・基礎工学研究科, 助手 (20127294)
矢沢 洋一 北海道教育大学, 教育学部, 教授 (30000871)
大河内 正一 法政大学, 工学部, 教授 (90105859)
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| 研究期間 (年度) |
2001 – 2003
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| 研究課題ステータス |
完了 (2003年度)
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| 配分額 *注記 |
1,500千円 (直接経費: 1,500千円)
2003年度: 800千円 (直接経費: 800千円)
2002年度: 700千円 (直接経費: 700千円)
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| キーワード | ヤツメウナギ / ヘモグロビン / ミオグロビン / 酸素結合特性 / 電子常磁性共鳴スペクトル / フーリエ変換赤外線吸収 / 分子進化 / アミノ酸配列 / フーリエ変換近赤外線吸収 / 円口類 / 一次構造 / 酸素平衡特性 / アロステリック効果 |
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| 研究概要 |
進化的に単量体ヘモグロビンと四量体ヘモグロビンをつなぐ位置にある円口類ヘモグロビン、およびそれのミオグロビンの構造と機能を明らかにするため、新潟産と北海道産のカワヤツメウナギの血液から溶血液とヘモグロビンを、筋肉からミオグロビンをそれぞれ調製して下記の実験結果を得た。
1.ヘモグロビン、ミオグロビンの成分と構造の解析
(1)溶血液には5つのアイソフォーム(Hb I〜Hb V)が存在し、初めの2つがメジャー成分であった。
(2)精製したHb Iのアミノ酸配列はウミヤツメのHb Vのそれと97%の相同性を示した。ヒトのHIのα鎖、β鎖に比べると相同性は低く、N末端が8残基長く、C末端付近に9残基分の欠損がみられた。
(3)Hb IIのアミノ酸配列はHb Iのそれと同一であった。
(4)ミオグロビンは単一成分で、しかも、それのアミノ酸配列はHb Iのそれと同一であった。
2.酸素結合特性
(1)Hbの機能は、種々の点において脊椎動物Hbのそれに比べて原始的である(弱い協同作用、Bohr効果、CO_2の効果の存在と有機リン酸塩効果の欠如)。
(2)Hb IとHb IIの間には若干の機能的差異がみられた。
(3)ミオグロビンの機能はHb Iのそれに類似していた。
3.電子常磁性共鳴(EPR)、フーリエ変換赤外線吸収(FT-IR)
(1)酸化型と還元NO型のEPR、CO型のFT-IRのデータは、ヤツメウナギHbのヘム鉄配位構造が、近位、遠位残基がHisである脊椎動物Hbのそれに類似していることを示していが、若干の相違もみられる。
4.まとめ
(1)Hb IIはHb Iが何らかの人工的あるいは翻訳後修飾によって生成した可能性がある。
(2)ヤツメウナギでは、MbはHbと同一蛋白である可能性がある。そうだとすると、この動物、あるいは円口類一般では、Hbのポリペプチド鎖をそのままMbとして"流用"していることになり、進化論的に興味深い。
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