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ペプチドモデルを用いた構成的アプローチによるコラーゲンの3本らせん形成過程の解明

研究課題

研究課題/領域番号 13780484
研究種目

若手研究(B)

配分区分補助金
研究分野 構造生物化学
研究機関徳島大学

研究代表者

小出 隆規  徳島大学, 工学部, 講師 (70322253)

研究期間 (年度) 2001 – 2002
研究課題ステータス 完了 (2002年度)
配分額 *注記
2,100千円 (直接経費: 2,100千円)
2002年度: 800千円 (直接経費: 800千円)
2001年度: 1,300千円 (直接経費: 1,300千円)
キーワードペプチド / コラーゲン / ビピリジン / 分子シャペロン / フォールディング
研究概要

1.2,2'-bipyridine含有コラーゲンモデルによるコラーゲン3本らせん検出法の改良
末端にbipyridyl基を有するコラーゲンモデルペプチドを、種々の遷移金属イオンの存在下において錯形成させ、その分光学的性質を検討した。その結果、従来用いていた二価鉄イオンがコラーゲンヘリックスの検出には最も適していることがわかった。また、bipyridyl基をコラーゲンモデルペプチド鎖の内部に組み込めるようにするため、アミノ基およびカルボキシル基両方を有するbipyridine誘導体を新規に合成した。
2.HSP47およびプロリン4-水酸化酵素のシャペロン機能の解明
プロコラーゲン特異的シャペロンHSP47が3本らせんを形成したX-Arg-Gly配列を特異的に認識するという知見に基づいて、種々のアルギニンおよびプロリン誘導体を含有するコラーゲンモデルペプチドを合成し、HSP47との相互作用を解析した。その結果、HSP47との結合には側鎖グアニジノ基が重要であることが明らかになった。また、構築した1本鎖型ペプチドライブラリーを用いた網羅的解析により、プロリン4-水酸化酵素タイプIとタイプIIの基質結合プロファイルがほぼ同じであることが明らかになった。この結果は、いずれのタイプのプロリン4-水酸化酵素も1本鎖のコラーゲンに結合する分子シャペロンとして機能していることを意味する。本研究から得られた知見は、小胞体内におけるプロコラーゲンのフォールディング過程で、プロリン4-水酸化酵素からHSP47へとプロコラーゲンが受け渡たされることを示唆している。

報告書

(2件)
  • 2002 実績報告書
  • 2001 実績報告書
  • 研究成果

    (4件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (4件)

  • [文献書誌] Takaki Koide: "Metal-assisted stabilization and probing of collagenous triple helices"Journal of the American Chemical Society. 124・32. 9388-9389 (2002)

    • 関連する報告書
      2002 実績報告書
  • [文献書誌] Takaki Koide: "Fe^<II>(bipyridine)_3-complex : a novel tool for conformational studies of collagen"Peptide Science 2002. (印刷中). (2003)

    • 関連する報告書
      2002 実績報告書
  • [文献書誌] Takaki Koide: "Xaa-Arg-Gly triplets in the collagen triple-helix are dominant binding sites for the molecular chaperone HSP47"Journal of Biological Chemistry. (印刷中). (2002)

    • 関連する報告書
      2001 実績報告書
  • [文献書誌] Takaki Koide: "Peptide-binding profile of procollagen prolyl 4-hydroxylase"Peptide Science 2001. (印刷中). (2002)

    • 関連する報告書
      2001 実績報告書

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公開日: 2001-04-01   更新日: 2016-04-21  

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