| 研究課題/領域番号 |
13J03621
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| 研究種目 |
特別研究員奨励費
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 国内 |
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| 研究分野 |
分子生物学
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
富岡 真 京都大学, 生命科学研究科, 特別研究員(DC2)
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| 研究期間 (年度) |
2013-04-01 – 2015-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2014年度)
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| 配分額 *注記 |
1,800千円 (直接経費: 1,800千円)
2014年度: 900千円 (直接経費: 900千円)
2013年度: 900千円 (直接経費: 900千円)
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| キーワード | タンパク質翻訳 / リボソーム / リン酸化 / AGCキナーゼ / 熱ストレス / シグナル伝達 / RNA |
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| 研究実績の概要 |
1.Rps5リン酸化のモニタリング
これまでの研究によりYpk1がRps5のリン酸化を担う事を明らかにしてきた。別のリン酸化酵素を同定すべくキナーゼアッセイを行った結果、Pkc1もRps5のSer223をリン酸化していることを明らかにした。一方でYpk1と高い相同性を有するYpk2ではSer223のリン酸化が認められなかった。この結果はYPK1の欠損では細胞増殖の遅延が起こる一方でYPK2の欠損では遅延が起こらない現象と一致しており、これら酵素の機能の差異を生み出す原因となっているものと予想される。
2.Rps5リン酸化に応じたリボソーム制御機構の解明
Rps5のリン酸化の有無によってリボソームに起こっている変化を明らかにし、シグナル伝達によるRps5のリン酸化を介したタンパク質翻訳の調節機構の解明を試みた。
これまでにRps5のリン酸化不全変異がリボソームRNAの成熟において20SrRNAが18SrRNAへとプロセシングされるステップを阻害していることを明らかにしている。しかしながらその具体的な分子機構が不明であったことから、その詳細について検討を行った。Rps5と相互作用する可能性があり、且つ20Sから18Sへのプロセシングに重要と思われるリボソーム結合タンパク質に注目し実験を行った結果、Rio2がRps5リン酸化不全変異体発現時においてリボソームとの結合が阻害されていることを見出した。この研究結果により、Rps5のリン酸化は40SリボソームとRio2との適切な相互作用に必要である可能性が示唆された。
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| 現在までの達成度 (段落) |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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| 今後の研究の推進方策 |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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