| 配分額 *注記 |
163,000千円 (直接経費: 163,000千円)
2006年度: 32,000千円 (直接経費: 32,000千円)
2005年度: 32,000千円 (直接経費: 32,000千円)
2004年度: 32,000千円 (直接経費: 32,000千円)
2003年度: 30,000千円 (直接経費: 30,000千円)
2002年度: 37,000千円 (直接経費: 37,000千円)
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| 研究概要 |
GroELにGroESと変性タンパク質の両方が結合している中間体があり,これが閉じこめを保証していることを見いだし, Two timer mechanismとして提案した。内部にタンパク質を閉じこめたGroEL/GroES複合体の結晶構造を解いた。内部に閉じ込められていた蛋白質を数十種類、同定した。分子量はみな5万以下だったが、そのネイテイブな構造には明らかな共通性は見いだせなかった。GroEL-GroESはATPを消費して、シャペロン活性を示す。ところが、これがADPでも進行する、という報告があった。ADP中に混入しているATPを除きミオキナーゼを阻害するとATPでなければ反応は進行しないことがわかった。
Sup35は酵母のプリオンと言われ,遺伝学からSup35線維の成長や解裂に分子シャペロンHsp104が関与していることが示唆されている。1線維観察で, Hsp104が線維の全長にわたって結合し、酵母の粗抽出液の中の未知の因子と協力して線維を切断することを見出した。また, X線回折から, Sup35線維の構造について,クロスβよりもβヘリックスが示唆された。
ClpBは, Hsp104の細菌のホモログであり, Hsp70(DnaK), Hsp40(DnaJ)と協力して凝集したタンパク質の脱凝集・再生をおこなう。ClpBの結晶構造を解いた。長大なヘリックスが6角形のリングの外側に突き出しているユニークな構造であった。
ATP依存性の膜プロテアーゼFtsHのATPaseドメインの結晶解析に成功し、次にプロテアーゼドメイン、さらに両者を含む可溶性膜外部分(sFtsH)の結晶解析に成功した。sFtsHは、6量体であるが、しかし、6回対称ではなく3回対称であった。すなわち、となりあったプロトマーが違った構造(openとclosed)をしており、これが交互に構造遷移をして基質となるポリペプチドを引き込むというモデルが示唆された。
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