| 研究課題/領域番号 |
14570765
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
小児科学
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| 研究機関 | 北海道医療大学 |
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研究代表者 |
寺井 格 北海道医療大学, 医療科学センター, 講師 (40337043)
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| 研究分担者 |
真船 直樹 酪農学園大学, 酪農学部, 教授 (70241304)
小林 邦彦 北海道大学, 大学院・医学研究科, 教授 (60091451)
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| 研究期間 (年度) |
2002 – 2003
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| 研究課題ステータス |
完了 (2003年度)
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| 配分額 *注記 |
3,100千円 (直接経費: 3,100千円)
2003年度: 600千円 (直接経費: 600千円)
2002年度: 2,500千円 (直接経費: 2,500千円)
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| キーワード | マンノース結合レクチン / 補体活性化 / レクチン経路 / 免疫不全 / 免疫グロブリンA / 酸化ストレス / 動物レクチン / 糖鎖 / レクチン / IgA腎症 |
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| 研究概要 |
MBLの遺伝子型の異なる血清につき、ゲル濾過カラムクロマトグラフィーを行い、MBLの溶出パターンを検討した。MBLは大分子量(約750kDa)と小分子量(約450kDa)の二つが検出された。変異MBLは低濃度ながらも血中に存在し、分子欠損というわけではなかった。大分子のMBLはMASP1と結合しやすく、IMBL-MASP1複合体はマンナンと結合しやすいが、小分子のMBLはMASP1ともマンナンとも結合しにくいことがわかった。
種々のミエローマのIgA1ならびにIgA2、各種免疫グロブリンとのMBLの結合性を検討した。MBLは、ある特殊なIgAと結合性が強いがその他の免疫グロブリンの結合性は低かった。結合は糖鎖を介したものであること、結合性がない、あるいは弱い免疫グロブリンも、シアル酸とガラクトースを除去すると、あるいは立体構造が変化すると、マンノースやNアセチルグルコサミンなどの糖鎖が露出することにより、MBLとの結合性を増すようになることがわかった。MBLの関与するIgA腎症では特定の糖鎖が露出した特殊なIgAがその発症に関与している可能性が示唆された。
生体への酸化ストレスによるMBLの変動を知る目的で、ラットへの四塩化炭素経口投与による血清MBL値の変動を見た。MBL値は投与直後に激減するが、2-3日で元の値に復することが確認された。四塩化炭素投与により肝臓が障害されMBLの産生が減ずるが、直ぐに回復すると考えられる。本実験では酸化ストレスによるMBL値の急上昇は認められなかった。
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