研究課題/領域番号 |
15H03110
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研究種目 |
基盤研究(B)
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配分区分 | 補助金 |
応募区分 | 一般 |
研究分野 |
生物分子化学
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研究機関 | 北海道大学 |
研究代表者 |
大利 徹 北海道大学, 工学研究院, 教授 (70264679)
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研究分担者 |
濱野 吉十 福井県立大学, 生物資源学部, 教授 (50372834)
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連携研究者 |
佐藤 康治 北海道大学, 大学院工学研究院, 助教 (30360928)
小笠原 泰志 北海道大学, 大学院工学研究院, 助教 (20732986)
森田 洋行 富山大学, 和漢医薬学総合研究所, 教授 (20416663)
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研究期間 (年度) |
2015-04-01 – 2018-03-31
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研究課題ステータス |
完了 (2017年度)
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配分額 *注記 |
17,680千円 (直接経費: 13,600千円、間接経費: 4,080千円)
2017年度: 3,640千円 (直接経費: 2,800千円、間接経費: 840千円)
2016年度: 3,770千円 (直接経費: 2,900千円、間接経費: 870千円)
2015年度: 10,270千円 (直接経費: 7,900千円、間接経費: 2,370千円)
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キーワード | 放線菌 / ATP-grasp ligase / シュードトリペプチド / カルボニルメチレン構造 / 生合成 / ペプチドリガーゼ / シュードペプチド / カルボニルメチレン / ATP-grasp / ケトメミシン |
研究成果の概要 |
当研究室で見出した、シュードトリペプチド(ケトメミシン)が持つカルボニルメチレン構造の生合成機構の解明を行った。ケトメミシン生合成遺伝子クラスターに存在する4つの遺伝子の関与が考えられたため組換え酵素を用いて検討した。その結果、アルドラーゼがマロニルCoAとフェニルピルビン酸からベンジルリンゴ酸CoAの生成を触媒し、次いで脱水酵素によりベンジルフマリルCoAへと変換され、ピリドキサールリン酸依存酵素であるグリシン-C-アセチルトランスフェラーゼが2回目の炭素-炭素結合形成を触媒し、最後に還元酵素により二重結合が還元されカルボニルメチレン構造を持つシュードジペプチドが生成することを証明した。
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