| 研究課題/領域番号 |
15K08289
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
医化学一般
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| 研究機関 | 京都産業大学 |
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研究代表者 |
津下 英明 京都産業大学, 総合生命科学部, 教授 (40299342)
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| 研究協力者 |
吉田 徹 京都産業大学, 総合生命科学部, 研究助教 (30724546)
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| 研究期間 (年度) |
2015-04-01 – 2018-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2017年度)
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| 配分額 *注記 |
4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2017年度: 650千円 (直接経費: 500千円、間接経費: 150千円)
2016年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2015年度: 2,860千円 (直接経費: 2,200千円、間接経費: 660千円)
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| キーワード | ADPリボシル化 / 基質特異性 / C3 / RhoA / Cdc42 / タンパク質複合体 / X線結晶構造解析 / Ia / 基質タンパク質認識機構 / 修飾アミノ酸認識機構 / アクチン / 細菌毒素 / 基質タンパク質認識 / CPILE-a / Rac1 / 複合体 / 構造酵素学 |
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| 研究成果の概要 |
RhoA特異的ADPリボシル化毒素C3酵素（毒素）と基質RhoAの複合体結晶を作成し、複合体の結晶構造を明らかにした（Toda et al, JBC 2015)。C3酵素（毒素）のRho GTPase認識機構を明らかにした。C3がタンパク質基質RhoA全体を認識し、さらにADPリボシル化するAsn41を特異的に認識する。特に後者の認識は重要で、C3のARTT-loopのQXEのGln183がRhoA Asn41と水素結合を作ることで、特異的なAsn41のADPリボシル化を保証する。ARTT-loopの修飾アミノ酸の認識を結晶構造で捉え、目で見える形で明らかにしたことは世界で初めてである。
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