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p53、p51、MDM2のSUMO化による制御機構

研究課題

研究課題/領域番号 16022269
研究種目

特定領域研究

配分区分補助金
審査区分 生物系
研究機関日本製粉株式会社中央研究所

研究代表者

安田 秀世  日本製粉株式会社中央研究所, 生物科学研究部, 研究部長 (40111554)

研究期間 (年度) 2004
研究課題ステータス 完了 (2004年度)
配分額 *注記
4,600千円 (直接経費: 4,600千円)
2004年度: 4,600千円 (直接経費: 4,600千円)
キーワードp53 / スモ化 / PIAS / 翻訳後修飾 / 転写因子 / 癌抑制遺伝子
研究概要

p53、p51のスモ化の意義について焦点を絞って研究した。その結果1)p53のホモログであるp51AあるいはBがスモ化されるかどうかを検討した。P51Bは高濃度のE2、Ubc9存在下ではE1とスモのみで、E3が存在しなくてもスモ化されたが、p51Aはスモ化されなかった。一方、低濃度のE2存在下ではスモ化にはPIASタンパク質の存在が必須であった。PIASタンパク質のうちPIAS1,PIASxαあるいはPIASxβがE3として機能した。次にp51Bのリシンの変異体を作製して検討した結果C末のK637がスモ化されることが明らかとなった。このリシン残基はスモ化サイトの共通配列KXEのリシンにあたる。またこのC末のリシンに対応するリシンはp51Aには存在せず、しかもp51Aはスモ化されなかった。2)試験管内でのスモ化が確認できたp51Bが細胞内でもスモ化されるかどうかをU20S細胞にp51B、FLAGタグSUMO-1およびPIASタンパク質を移入して検討した。p51Bのスモ化をウエスタンブロッテングで調べた結果PIASの存在下で野生遺伝子のp51Bはスモ化されK637R変異体はスモ化されなかった。このスモ化は少なくともPIAS1、PIASxαあるいはPIASxβ存在下で認められた。5)さらにPIAS1と各種変異体を用いて転写活性に与えるPIAS1の影響を検討した結果PIAS1による転写活性上昇はスモ化によるものではなくPIAS1そのものが転写促進活性を持つためではないかと強く示唆された。

報告書

(1件)
  • 2004 実績報告書
  • 研究成果

    (4件)

すべて 2004

すべて 雑誌論文 (4件)

  • [雑誌論文] Sumoylation of Tumor Suppressor p532004

    • 著者名/発表者名
      Yasuda, H
    • 雑誌名

      SUMOYLATION Molecular biology and Biochemistry

      ページ: 379-396

    • 関連する報告書
      2004 実績報告書
  • [雑誌論文] Enhanced Mdm2 activity inhibits pRB function via ubiquitin-dependent degradation.2004

    • 著者名/発表者名
      Uchida, C
    • 雑誌名

      EMBO J 24

      ページ: 160-169

    • 関連する報告書
      2004 実績報告書
  • [雑誌論文] X-linked inhibitor of apoptosis functions as ubiquitin ligase toward mature caspase-9 and cytosolic Smac/DIABLO.2004

    • 著者名/発表者名
      Morizane, Y
    • 雑誌名

      J.Biochem. 137

      ページ: 125-132

    • 関連する報告書
      2004 実績報告書
  • [雑誌論文] NMR structure of the N-terminal domain of SUMO ligase PIAS1 and its interaction with tumor suppressor p53 and A/T-rich DNA oligomers.2004

    • 著者名/発表者名
      Okubo S.
    • 雑誌名

      J.Biol.Chem. 279

      ページ: 31455-31461

    • 関連する報告書
      2004 実績報告書

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公開日: 2004-04-01   更新日: 2018-03-28  

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