| 研究課題/領域番号 |
16570095
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
福山 恵一 大阪大学, 大学院・理学研究科, 教授 (80032283)
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| 研究期間 (年度) |
2004 – 2005
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| 研究課題ステータス |
完了 (2005年度)
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| 配分額 *注記 |
3,700千円 (直接経費: 3,700千円)
2005年度: 1,700千円 (直接経費: 1,700千円)
2004年度: 2,000千円 (直接経費: 2,000千円)
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| キーワード | ヘムオキシゲナーゼ / 立体構造 / X線解析 / 光合成色素 / フェレドキシン / 結晶構造 / シアノバクテリア / ビリン還元酵素 / PcyA / 光捕集色素 |
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| 研究概要 |
ヘムオキシゲナーゼ(HO)はヘム分解系の主要な酵素であり、酸素と還元力を用いてヘムのα-位を特異的に開裂し、ビリベルジンIXα、CO、鉄へと分解する。3段階のHO反応の各ステップで、O_2を一分子消費し、2段階目でCOを生成する。一般にヘムおよびそのアナログにはO_2よりもCOがはるかに強く結合することから、HO中ではO_2とCOが厳密に識別されている。本研究では、ラット由来HOを用いて、heme-HO複合体のCO結合型に極低温でレーザー光を照射させ、光解離するCOの挙動を結晶学的に追跡した。この結果、HOには疎水性小分子をトラップする部位があることを明確に示した。これらの結果から、HOの生成物による阻害の回避の分子機構を明らかにした。
一方、HOは光合成生物では光合成色素の合成にかかわる酵素として重要である。紅藻やラン藻では、ビリン化合物を結合したフィコビリソームという複合体を持ち、ここで吸収された光エネルギーは高い効率で光化学系IIの反応中心に伝達される。ここで用いられている色素は、HOによりヘムからビリベルジンIXα(BV)へ、さらに幾つかのフェレドキシン依存性ビリン還元酵素によって、多様なビリン化合物に代謝される。本研究では、ラン藻Synechocystis sp.PCC6803由来の二つのHO(Syn HO-1とSyn HO-2)の結晶構造を解析した。Syn HO-1のヘム複合体の構造は他のheme-HOのそれと似ていたが、分子表面の正電荷が狭い領域に限られていた。このことは、電子供与体のサイズの違いを反映していると考えられた。Syn HO-2のヘム複合体(酸化型、還元型)およびNO結合型の結晶構造から、Syn heme-HO-2でも、NOがヘム鉄の遠位側にヘムのα-meso炭素方向に屈曲して配位していた。Syn heme-HO-2の特徴は、2量体を形成していたことで、これはヘムの結合に応じて変化することが示唆された。
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