| 研究課題/領域番号 |
16K00396
|
|---|
| 研究種目 |
基盤研究(C)
|
| 配分区分 | 基金 |
|---|
| 応募区分 | 一般 |
|---|
| 研究分野 |
生命・健康・医療情報学
|
|---|
| 研究機関 | 高知大学 |
|---|
研究代表者 |
関 安孝 高知大学, 教育研究部医療学系医学教育部門, 教授 (30377220)
|
|---|
| 研究分担者 |
中村 成芳 宇部工業高等専門学校, 一般科, 准教授 (20623995)
|
|---|
| 研究協力者 |
河田 康志
毛塚 雄一郎
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
|
| 研究課題ステータス |
完了 (2018年度)
|
| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2018年度: 780千円 (直接経費: 600千円、間接経費: 180千円)
2017年度: 780千円 (直接経費: 600千円、間接経費: 180千円)
2016年度: 3,120千円 (直接経費: 2,400千円、間接経費: 720千円)
|
|---|
| キーワード | 蛋白質構造 / 天然変性蛋白質 / SAXS / NMR / 小角X線散乱 / タンパク質 / 天然変性タンパク質 / 分子動力学計算 / コンピュータシミュレーション |
|---|
| 研究成果の概要 |
アポミオグロビンの尿素変性状態と天然変性タンパク質であるαシヌクレインの精密小角X線散乱(SAXS) を測定し，高速化プログラムの開発に利用可能な高精度なデータを得た。更に，鎖が解けた状態にあるアポミオグロビンの構造を初期座標とした分子動力学計算を実行し，周りの水分子の座標の時系列データを用いて超精密SAXS計算を実行した。この超精密SAXS計算プロフィルが，前述の測定データと一致することを確認した。この水分子の時系列データを参照として，水和構造のモデリングを実行し，変性状態アポミオグロビンのSAXSプロフィルに対する水和の寄与を明らかにした。
|
| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
SAXSプロフィルと多次元核磁気共鳴（NMR）の残余双極子結合（RDC）に対する実験再現性を等価に扱い，極めて効率的に高い実験再現性をもつ構造集団を得ることが出来る新たな鎖状分子モデリング法を開発した。この方法を用いて，尿素変性及び酸変性状態アポミオグロビンとαシヌクレインの予測構造集団を生成した。これらの構造集団の統計的な特徴を比較し，それぞれの状態の違いを明らかにした。この科研費で開発した，一連の解鎖状態タンパク質の解析方法は，創薬など幅広い分野での利用が期待される。
|
