| 研究課題/領域番号 |
16K07264
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 東京農工大学 |
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研究代表者 |
野口 恵一 東京農工大学, 学術研究支援総合センター, 准教授 (00251588)
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| 研究協力者 |
養王田 正文
福谷 洋介
袴田 一晃
藤井 基子
金丸 宏輔
櫻井 菜摘
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2018年度)
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| 配分額 *注記 |
4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2018年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2017年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
2016年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
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| キーワード | タンパク質シェル構造体 / ナノ構造体 / エンカプスリン / 結晶構造 / ターゲット配列 / 認識部位 / ウィルス様粒子 / X線回折 / 相互作用 / 認識配列 / 内包 / ナノ粒子 / 透過電子顕微鏡 / X線構造解析 |
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| 研究成果の概要 |
微生物が形成するナノ構造体エンカプスリンへの外来タンパク質の内包機構について明らかにするために、Rhodococcus erythropolis N771由来エンカプスリンの分解能3.3Aの結晶構造を決定した。Thermotoga maritima由来エンカプスリンの構造研究で構造体に内包するタンパク質に付加されたターゲット配列との相互作用部位であると推定された部位の立体構造はR. erythropolis由来エンカプスリンでもよく保存されており、この部位のF27、K28、R34に変異を導入すると内包効率が低下したことからこれらのアミノ酸がターゲット配列と相互作用していることが示唆された。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
本研究により60量体エンカプスリンの結晶構造としては２例目の構造を明らかにすることに成功し、外来タンパクの内包に関わる相互作用部位を推定することができた。この結果は、今後のエンカプスリンの研究にとって必須の構造情報であり、この成果をもとにマイクロリアクター、マイクロセンサー、ドラッグデリバリーキャリアーとしてのエンカプスリンの応用研究が加速されることが期待される。
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