| 研究課題/領域番号 |
16K18875
|
|---|
| 研究種目 |
若手研究(B)
|
| 配分区分 | 基金 |
|---|
| 研究分野 |
生物系薬学
|
|---|
| 研究機関 | 熊本大学 |
|---|
研究代表者 |
佐藤 卓史 熊本大学, 大学院生命科学研究部(薬), 助教 (70555755)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2018-03-31
|
| 研究課題ステータス |
完了 (2017年度)
|
| 配分額 *注記 |
4,030千円 (直接経費: 3,100千円、間接経費: 930千円)
2017年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
2016年度: 2,340千円 (直接経費: 1,800千円、間接経費: 540千円)
|
|---|
| キーワード | トランスサイレチン / 家族性アミロイドポリニューロパチー / ファージディスプレイ / タンパク質間相互作用 / 環状ペプチド / ペプチド / アミロイドーシス |
|---|
| 研究成果の概要 |
家族性アミロイドポリニューロパチー（FAP）は，トランスサイレチン（TTR）の変異体が細胞外に分泌された後に、アミロイド線維を形成し、全身諸臓器に沈着する疾患である。我々は、変異型TTRを細胞内で分解し、細胞外への分泌を阻害することでFAPの発症を抑制する治療薬の開発を目指している。本研究では、その創薬標的であるTTR四量体化阻害剤のシーズ探索をファージディスプレイ法を用いたペプチドリガンドスクリーニングにより行った。スクリーニングの結果、TTRに結合する３種類の環状ペプチドを同定し、うち２種類の環状ペプチドはTTRの四量体および単量体構造を不安定化することを明らかにした。
|
