| 研究課題/領域番号 |
16KT0055
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 特設分野 |
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| 研究分野 |
遷移状態制御
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
岡島 俊英 大阪大学, 産業科学研究所, 准教授 (10247968)
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| 研究分担者 |
中井 忠志 広島工業大学, 生命学部, 准教授 (00333344)
庄司 光男 筑波大学, 計算科学研究センター, 助教 (00593550)
村川 武志 大阪医科大学, 医学部, 助教 (90445990)
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| 研究期間 (年度) |
2016-07-19 – 2020-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2019年度)
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| 配分額 *注記 |
18,590千円 (直接経費: 14,300千円、間接経費: 4,290千円)
2018年度: 4,550千円 (直接経費: 3,500千円、間接経費: 1,050千円)
2017年度: 4,550千円 (直接経費: 3,500千円、間接経費: 1,050千円)
2016年度: 9,490千円 (直接経費: 7,300千円、間接経費: 2,190千円)
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| キーワード | ゆらぎ / 酵素 / 反応機構 / 遷移状態 / 中性子構造解析 / 銅アミン酸化酵素 / 補酵素 / 中性子結晶構造 / 銅 / 反応中間体 |
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| 研究成果の概要 |
銅アミン酸化酵素の中性子構造解析の結果、トパキノン（TPQ）補酵素のプロトン化状態から、通常のエノール型に加え、ケト型TPQが含まれていることがわかった。いずれもが平面性を失った歪んだ構造を取っていることも明らかとなった。また、反応中間体の構造変化に関して詳細なデータが得られた。本酵素の触媒反応過程において、活性中心構造の精密な変化あるいはひずみ、ゆらぎによって、反応促進、すなわち遷移状態のエネルギーの低減が図られていることを解明することができた。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
本研究で決定されたアミン酸化酵素の中性子構造は、これまでに報告されている中で最大サイズのタンパク質であり、その新規な活性中心構造を含め、国際的にも高く評価された。また、酵素の触媒反応を加速化させる構造基盤の一端を解明に成功しており、酵素活性中心の動き、歪み、およびゆらぎが遷移状態の影響していることが判明した。その知見は有用酵素の改良にも役立つものと考えられる。
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