| 研究課題/領域番号 |
16KT0058
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 特設分野 |
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| 研究分野 |
遷移状態制御
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| 研究機関 | 岡山大学 |
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研究代表者 |
梅名 泰史 岡山大学, 異分野基礎科学研究所, 特別契約職員(准教授) (10468267)
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| 研究期間 (年度) |
2016-07-19 – 2020-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2019年度)
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| 配分額 *注記 |
18,200千円 (直接経費: 14,000千円、間接経費: 4,200千円)
2018年度: 5,070千円 (直接経費: 3,900千円、間接経費: 1,170千円)
2017年度: 4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2016年度: 8,190千円 (直接経費: 6,300千円、間接経費: 1,890千円)
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| キーワード | 光合成 / 結晶構造解析 / マンガン金属錯体 / 放射光X線 / 異常分散効果 / 反応中間体 / 時間分割構造解析 / 遷移金属の酸化還元状態 / 蛋白質結晶 / 反応中間状態 / 光合成蛋白質 / 光化学系II蛋白質 / 異常分散項差電子密度マップ / 光励起 / 微小結晶 / X線結晶構造解析 / 膜蛋白質 / タンパク質の微小結晶 / 異常分散項差フーリエマップ / タンパク質結晶のFT-IR / 構造生物学 / 構造・機能予測 / 光生物 |
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| 研究成果の概要 |
酸素発生型光合成生物で働く光化学系II蛋白質（PSII）にはMn4CaO5クラスター（Mnクラスター）が反応触媒中心として存在している。本研究では、PSIIによる水分解・酸素発生の反応を構造化学的に解明するため、水分解反応中間状態におけるMnクラスターの各Mnの酸化還元および蛋白質構造変化の同時解析による反応機構の解明を目指した。MnのX線吸収端のX線を使った独自の結晶構造解析手法を開発し、PSIIの微小結晶をレーザー光で励起して凍結固定して、４つの反応中間状態を解析した。その結果、４つのMnの価数の変化が起こり、それに伴って蛋白質および水分子の動きを捉えることに成功した。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
本研究は、光合成の光と水によるエネルギー変換の仕組みを理解するため、光化学系II蛋白質(photosystem II; PSII)の触媒中心の４つMn金属原子と蛋白質構造の構造化学的な研究を行った。まず、Mnの電子状態と蛋白質の動きを同時に分析する結晶学的手法を開発した。この手法により、PSIIが水を分解する反応過程におけるMnとPSIIの原子レベルの変化を捉えることができた。もし光合成反応を化学的に理解できれば、太陽電池のような電力ではなく、水からエネルギー源を作り出す人工光合成の手がかりが期待される。
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