| 研究課題/領域番号 |
17K05924
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生体関連化学
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| 研究機関 | 東京農工大学 |
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研究代表者 |
津川 若子 東京農工大学, 工学(系)研究科(研究院), 准教授 (80376871)
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| 研究期間 (年度) |
2017-04-01 – 2020-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2019年度)
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| 配分額 *注記 |
4,810千円 (直接経費: 3,700千円、間接経費: 1,110千円)
2019年度: 1,040千円 (直接経費: 800千円、間接経費: 240千円)
2018年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2017年度: 2,470千円 (直接経費: 1,900千円、間接経費: 570千円)
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| キーワード | グルコシド-3-脱水素酵素 / 鉄硫黄クラスタ― / 直接電子移動 / シトクロムc / ヒッチハイカー / シャペロン / グルコシド3脱水素酵素 / TAT輸送シグナル / ヒッチハイカー蛋白 / ジスルフィド結合 / グルコシド 3-脱水素酵素 / 電子受容体 / Halomonas / Rhizobium radiobacter / サブユニット / 分子内電子伝達 / フラビンアデニンジヌクレオチド / 鉄イオウクラスター / ヘム / 分子間電子伝達 / 機能解析 |
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| 研究成果の概要 |
多くの糖類脱水素酵素と異なりG3DHは糖の3 位を酸化する特異な酵素であるため特殊な糖の計測、合成などの応用研究が進められてきたが構造や機能に関する情報は乏しかった。G3DHは酵素反応を触媒するSubIサブユニットと、機能不明のSubIIサブユニットからなる。またゲノム上ではこれらをコードする遺伝子の下流にORF3蛋白の配列がある。
本研究の結果subIでは糖を酸化し、放出された電子が補酵素のFAD、3Fe4S型の鉄硫黄クラスタを経て、シトクロムcであるORF3へと授受されることを解明した。一方SubI,IIの結合が酵素の安定化に重要と考え検討したが結合に関わるアミノ酸残基は特定できなかった。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
多くの糖類脱水素酵素と異なりG3DHは糖の3 位を酸化する特異な酵素であるため特殊な糖の計測、合成などの応用研究が進められてきたが構造や機能に関する情報は乏しかった。
G3DHは酵素反応を触媒するSubIサブユニットと、機能不明のSubIIサブユニットからなる。またゲノム上ではこれらをコードする遺伝子の下流にORF3蛋白の配列がある。
本研究の結果subIでは糖を酸化し、放出された電子が補酵素のFAD、3Fe4S型の鉄硫黄クラスタを経て、シトクロムcであるORF3へと授受されることを解明した。またCYTcを介して電極へ電子移動することを示し埋め込み型酵素電極への応用の可能性を示した。。
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