| 研究課題/領域番号 |
17K07727
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用微生物学
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| 研究機関 | 大阪府立大学 |
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研究代表者 |
炭谷 順一 大阪府立大学, 生命環境科学研究科, 准教授 (10264813)
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| 研究分担者 |
西村 重徳 大阪府立大学, 生命環境科学研究科, 助教 (90244665)
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| 研究期間 (年度) |
2017-04-01 – 2021-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2020年度)
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| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2019年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2018年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2017年度: 2,080千円 (直接経費: 1,600千円、間接経費: 480千円)
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| キーワード | アミラーゼ / 配糖体 / 糖転移反応 / マルトトリオース / マルトトリオース生成アミラーゼ / α-アミラーゼ |
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| 研究成果の概要 |
Kitasatospora sp. MK-1785株由来マルトトリオース（G3）生成アミラーゼは，澱粉を三糖（G3）単位で加水分解する反応と，G3を水酸基含有化合物に転移させる糖転移反応を触媒する酵素である。糖転移活性が増強された変異酵素L191Rを用いたX線結晶構造解析と酵素化学的解析から，L191Rの変異部位の基質認識に果たす役割を解明し，糖転移反応に重要なF258-G260ループを同定することに成功した。また，肥満や糖尿病予防に有用なアミラーゼ阻害活性を有するグリセロールG3配糖体とプロビタミンとしての安定性を高めたアスコルビン酸G3配糖体を酵素合成し，各種機器分析にて構造を確認した。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
配糖体化は化合物の構造を修飾するための重要な方法のひとつであり，様々な化合物の溶解性，安定性，吸収性および味質などを改善するために用いられている。従来，単糖を転移する配糖化が行われてきたが，本研究ではこれまでにない特定の三糖を転移することが可能なアミラーゼの糖転移反応の分子機作について明らかにすることで，加水分解酵素の加水分解反応と糖転移反応の分水嶺となる分子機構を解明することを目標としている。また合成された三糖配糖体は単糖よりも溶解性や安定性が高まるだけでなく，新たな機能性を付与することが可能となり，産業上極めて有用である。
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