| 研究課題/領域番号 |
18310146
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物分子科学
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| 研究機関 | 奈良女子大学 |
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研究代表者 |
中沢 隆 奈良女子大学, 理学部, 教授 (30175492)
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| 連携研究者 |
九山 浩樹 大阪大学, 蛋白質研究所寄付研究部門, 准教授 (60437332)
西村 紀 大阪大学, 蛋白質研究所寄付研究部門, 教授 (10374125)
GASKELL Simonj University of Manchester, Director of the Michael Barber Centre for Mass Spectrometry, Professor [Vice President (Research) of the [Vice President (Research) of the University]
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| 研究期間 (年度) |
2006 – 2008
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| 研究課題ステータス |
完了 (2008年度)
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| 配分額 *注記 |
17,880千円 (直接経費: 15,600千円、間接経費: 2,280千円)
2008年度: 4,290千円 (直接経費: 3,300千円、間接経費: 990千円)
2007年度: 5,590千円 (直接経費: 4,300千円、間接経費: 1,290千円)
2006年度: 8,000千円 (直接経費: 8,000千円)
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| キーワード | プロテオミクス / C末端アミノ酸配列解析 / 化学修飾 / MALDI-MS / 質量分析 / オキサゾロン / 翻訳後修飾 / Terminus proteomics / アミノ酸配列解析 / タンパク質 / ペプチド化学 / Terminal Proteomics / タンパク質のC末端 / C末端アミノ酸配列分析 / 活性エステル / C末端標識 |
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| 研究概要 |
タンパク質のC末端アミノ酸配列解析法の開発のために、本研究ではペプチドの選択的C末端誘導体化の反応条件を最適化した結果、簡単なアミド化において収率を平均60%以上にすることに成功した。この誘導体化と新規N末端標識に基づくC末端ペプチド単離法を組み合わせることで、C末端が翻訳後修飾されたペプチドのマトリックス支援レーザー脱離イオン化質量分析法(MALDI-MS)によるアミノ酸配列解析を可能にした。
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