| 研究課題/領域番号 |
18310149
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物分子科学
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| 研究機関 | 富山県立大学 (2007-2009)
独立行政法人理化学研究所 (2006) |
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研究代表者 |
磯貝 泰弘 富山県立大学, 工学部・生物工学科, 准教授 (00201921)
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| 研究分担者 |
太田 元規 名古屋大学, 大学院・情報科学研究科, 教授 (40290895)
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| 連携研究者 |
太田 元規 名古屋大学, 情報文化学部・自然情報学科・複雑システム系, 教授 (40290895)
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| 研究期間 (年度) |
2006 – 2009
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| 研究課題ステータス |
完了 (2009年度)
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| 配分額 *注記 |
15,820千円 (直接経費: 13,900千円、間接経費: 1,920千円)
2009年度: 2,210千円 (直接経費: 1,700千円、間接経費: 510千円)
2008年度: 2,470千円 (直接経費: 1,900千円、間接経費: 570千円)
2007年度: 3,640千円 (直接経費: 2,800千円、間接経費: 840千円)
2006年度: 7,500千円 (直接経費: 7,500千円)
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| キーワード | 蛋白質 / 分子設計 / 立体構造 / フォールディング / 生理活性 / 立体権造 / 機能 |
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| 研究概要 |
NMR構造が解かれているデノボCro蛋白質のフォールディング変異体を作成し、構造物性について解析した。その結果、天然蛋白質の変性過程では、異なる二次構造(αヘリックスとβシート)が協同的かつ同時的に壊れるのに対して、デノボ蛋白質では、βシートだけが協同的に早く壊れ、αヘリックスはゆっくり非協同的に壊れた。また、フォールディング中間体が安定で非協同的な折りたたみ過程を示す変異体は、凝集体やアミロイドの形成能も高い、という傾向が示された。これらの結果から、天然蛋白質のアミノ酸配列が、分子進化の過程で協同的なフォールディング反応を獲得した理由は、それが直接蛋白質機能に結び付く、というよりも、細胞毒性の高いアミロイドや凝集体の形成を回避するためである、と結論した。
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