| 研究課題/領域番号 |
18580073
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用微生物学
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| 研究機関 | 名古屋大学 |
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研究代表者 |
小林 哲夫 名古屋大学, 生命農学研究科, 教授 (20170334)
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| 研究期間 (年度) |
2006 – 2007
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| 研究課題ステータス |
完了 (2007年度)
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| 配分額 *注記 |
3,870千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 270千円)
2007年度: 1,170千円 (直接経費: 900千円、間接経費: 270千円)
2006年度: 2,700千円 (直接経費: 2,700千円)
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| キーワード | Aspergillus / アミラーゼ / 転写制御 / 転写因子 / AmyR / 核局在化 / 糸状菌 / Aspergillus nidulans / 核移行 / リン酸化 / 複合体 |
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| 研究概要 |
デンプン分解に関わる酵素遺伝子群の発現を統括する糸状菌転写因子AmyRの誘導物質依存的核移行メカニズムの解明を目的とし、以下の成果を得た。
1.AmyRは誘導物質依存的にDNA結合能を獲得すること、また、AmyRを含むタンパク質複合体の分子量が、誘導条件下で低下することが示された。これらの事実ならびにDNA結合ドメイン内に核移行シグナルが存在することを踏まえ、AmyRの誘導物質依存的核移行は核移行シグナルを含むDNA結合ドメインのマスキング/アンマスキングにより制御されていると考えられた。
2.AmyRは誘導物質体存的にリン酸化される。推定リン酸化部位の変異解析により、T424、S436、S445のアラニン置換により、AmyRが構成的に核移行することが明らかとなった。また、T424、S445の変異により転写活性化能が消失するのに対し、S436の変異では構成的な転写活性化が引き起こされた。これらの変異はいずれもMH3ドメインに存在する。MH2が転写活性化ドメインであり、MH4が核移行制御ドメインであるとする過去のデータと考え合わせ、MH2、3、4の複雑な相互作用によりAmyRの核移行や転写活性化能の制御が行われていると考えられる。
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