研究課題/領域番号 |
18770173
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研究種目 |
若手研究(B)
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配分区分 | 補助金 |
研究分野 |
細胞生物学
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研究機関 | 奈良先端科学技術大学院大学 |
研究代表者 |
石川 周 奈良先端科学技術大学院大学, 情報科学研究科, 助教 (30359872)
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研究期間 (年度) |
2006 – 2007
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研究課題ステータス |
完了 (2007年度)
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配分額 *注記 |
3,600千円 (直接経費: 3,600千円)
2007年度: 1,300千円 (直接経費: 1,300千円)
2006年度: 2,300千円 (直接経費: 2,300千円)
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キーワード | 細菌 / 蛋白質 / 生体分子 / 細胞分裂 |
研究概要 |
FtsZは自己縮合してポリマー構造、さらにはリング構造を形成し、細菌の細胞分裂の基盤となる。この様な反応には、枯草菌ではFtsZと直接結合するFtsA、YlmF、ZapAとの結合が重要である。そこで、このような細胞分裂初期の分子メカニズムを解明するために、FtsZにランダムに変異を導入し、相互作用を失う変異FtsZを酵母2ハイブリッド解析により同定し、どのアミノ酸がFtsZ自身やFtsA、YlmF、ZapAとの結合に関わっているかを決定した。FtsZは、Plus End領域、T7 loop、Minus End領域、保存されていない領域、保存性の高いC末端配列からなる。Methanococcus JannaschiiのFtsZの結晶構造解析などから、FtsZポリマーは、異なるFtsZのPlusとMinus Endが結合して形成されると考えられていたが、本研究で得られた変異FtsZの結果はこれとよく一致しており、このようなモデルが枯草菌FtsZにも当てはまることがわかった。また、保存性の高いC末端配列に欠損、もしくは変異を持つ変異FtsZでは、FtsAとYlmFとの結合能を失うことから、この領域は両方の蛋白質との結合に必須であることがわかった。しかし、自己結合能を失った変異FtsZでは、FtsAとは結合できるが、YlmFとの結合能は失うという顕著な違いが見られた。また、ZapAとの結合には、FtsZのC末端配列を必要しないが、FtsZの自己結合能を保持していることが必須でることがわかった。この様に、FtsZに直接結合し、細胞分裂を正に制御している蛋白質との結合には、それぞれ固有の特徴があることがわかった。これらの変異を枯草菌に戻したときの、増殖への影響、変異FtsZの細胞内局在を観察する系を確立し、多くの興味深い現象を新たに発見することが出来た。
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