| 研究課題/領域番号 |
18770179
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| 研究種目 |
若手研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
細胞生物学
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| 研究機関 | 愛媛大学 (2007)
基礎生物学研究所 (2006) |
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研究代表者 |
関藤 孝之 愛媛大学, 農学部, 助教 (20419857)
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| 研究期間 (年度) |
2006 – 2007
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| 研究課題ステータス |
完了 (2007年度)
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| 配分額 *注記 |
3,700千円 (直接経費: 3,700千円)
2007年度: 1,800千円 (直接経費: 1,800千円)
2006年度: 1,900千円 (直接経費: 1,900千円)
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| キーワード | オートファジー / PAS / Atg9 / Cvt経路 / 酵母 |
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| 研究概要 |
オートファジーは窒素飢餓に応答して誘導され、細胞質タンパク質を非特異的に二重膜小胞(オートファゴソーム:AP)に取り込み、液胞へと輸送後、分解する。分解産物であるアミノ酸の再利用は、窒素飢餓条件での生存維持に必須である。酵母においてオートファジーに必須なAtgタンパク質の多くは液胞近傍のドット状構造であるPAS(pre-autophagosomal structure)に局在し、AP形成を行っている。Atg9は膜貫通型タンパク質であり、その細胞内挙動の理解はAPへの膜供給機構を解明する上で重要と考えられる。前年度にオートファジー誘導にはAtg17依存的なAtg9のPAS局在が必要であることを示したのに続き、本年度はAtg1がAtg9のAtg17依存的PAS局在に必須であることを見出した。Atg1はタンパク質キナーゼであり、そのキナーゼ活性のオートファジーへの必要性が議論となっている。キナーゼ活性をもたない変異型Atg1(Atg1^<KD>)を発現する細胞ではAtg17依存的なAtg9のPAS局在は阻害されず、逆にPASに高度に蓄積していることを見出した。このことからAtg1のキナーゼ活性はAtg9のPASから細胞質へのリリースに必要であると考えた。これまでAtg2がこのプロセスに必要であることが示されているが、Atg2のPAS局在がAtg1^<KD>発現細胞では阻害されていることが明らかとなり、Atg1のキナーゼ活性はオートファジーに必要との結論を得た。
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