| 研究課題/領域番号 |
18H02196
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 審査区分 |
小区分39030:園芸科学関連
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| 研究機関 | 名古屋大学 |
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研究代表者 |
森 仁志 名古屋大学, 生命農学研究科, 教授 (20220014)
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| 研究期間 (年度) |
2018-04-01 – 2021-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2020年度)
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| 配分額 *注記 |
17,420千円 (直接経費: 13,400千円、間接経費: 4,020千円)
2020年度: 5,070千円 (直接経費: 3,900千円、間接経費: 1,170千円)
2019年度: 5,850千円 (直接経費: 4,500千円、間接経費: 1,350千円)
2018年度: 6,500千円 (直接経費: 5,000千円、間接経費: 1,500千円)
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| キーワード | ACC合成酵素 / タンパク質リン酸化 / タンパク質脱リン酸化 / エチレン生合成 / エチレン / リン酸化 / protein phosphatase / 脱リン酸化 / 質量分析 / 質量分析計 |
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| 研究成果の概要 |
エチレン生合成の調節はACC合成酵素のリン酸化状態による翻訳後制御機構である。Protein Phosphatase PP2AはサブユニットA, B, Cから構成されており、Bサブユニットが基質となるリン酸化タンパク質を認識する。研究成果としてシロイヌナズナの突然変異体rcn1（Aサブユニットの欠損体）を用いて、候補となるBサブユニットを同定し、ACC合成酵素を認識するかどうかを検証した。さらにシロイヌナズナと類似性のあるトマトPP2AのBサブユニットの候補となるBサブユニットはいくつか同定したが、生化学的な解析により明らかにすることはできなかった。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
リン酸化・脱リン酸化によって酵素活性が活性化・不活性化される機構は、よく知られているが、ACC合成酵素のリン酸化は酵素活性に影響せず、酵素の分解に関与し細胞内の酵素量を制御するという新たな分子機構である。本申請課題で扱ったACC合成酵素のリン酸化を介した制御機構は、これまでに示されたプロテアソーム系とは、標的タンパク質を認識する機構が異なる新しいタンパク質分解系の制御機構である。このような新しい機構が明らかにされることの学術的な意義は高く、生命科学の発展に大きく貢献できると期待できる。
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