| 研究課題/領域番号 |
18H03937
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| 研究種目 |
基盤研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 審査区分 |
中区分38:農芸化学およびその関連分野
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| 研究機関 | 北海道大学 |
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研究代表者 |
大利 徹 北海道大学, 工学研究院, 教授 (70264679)
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| 研究分担者 |
森田 洋行 富山大学, 学術研究部薬学・和漢系, 教授 (20416663)
濱野 吉十 福井県立大学, 生物資源学部, 教授 (50372834)
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| 研究期間 (年度) |
2018-04-01 – 2022-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2021年度)
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| 配分額 *注記 |
44,070千円 (直接経費: 33,900千円、間接経費: 10,170千円)
2021年度: 10,530千円 (直接経費: 8,100千円、間接経費: 2,430千円)
2020年度: 8,970千円 (直接経費: 6,900千円、間接経費: 2,070千円)
2019年度: 11,440千円 (直接経費: 8,800千円、間接経費: 2,640千円)
2018年度: 13,130千円 (直接経費: 10,100千円、間接経費: 3,030千円)
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| キーワード | ペプチド / エピメラーゼ / ペプチドグリカン / リボソームペプチド / ポリグルタミン酸 / ペプチドエピメラーゼ / ラッソペプチド / 異性化 / タンパク質 / 異性化酵素 / γ-ポリグルタミン酸 / グルタミン酸エピメラーゼ / 生合成 |
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| 研究成果の概要 |
（１）ペプチドグリカン新規生合成経路の中間体UDP-MurNAc-L-Ala-L-Gluの末端L-Gluのエピメリ化を触媒するMurLのX線結晶構造解析を行った結果、MurLの基質結合部位の揺らぎが判明し反応機構解析にはアデニル化された反応中間体との共結晶が必要なことがわかった。（２）リボソームにより合成されるMS-271ペプチドのC末のTrpを異性化するMslHのX線結晶構造解析を行い、活性残基、基質結合残基、2価金属を配位するアミノ残基を同定した。（３）ポリグルタミン酸に含まれるD-Gluの比率は、生合成酵素PgsAが決定していることを明らかにした。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
（１）ペプチドグリカンの新規生合成経路に関与するMurLは、イネ白葉枯病菌（Xanthomonas属細菌）や果樹病原菌（Xylella属細菌）が利用することから、その阻害剤を見出せれば特異的農薬としての開発が期待される。（２）MslHは補酵素を要求しない異性化酵素である。その反応機構が解明できれば他の酵素に応用し安価な光学活性化合物の製造に利用できる可能性がある。（３）ポリグルタミン酸は、乾燥土壌での保湿剤としての利用が見込まれているが分解されやすいのが難点である。D-Glu含有度が高いと分解されにくい報告がありD-Gluが100%のポリグルタミン酸の製造に応用できる可能性がある。
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