研究課題
基盤研究(C)
特異的糖鎖遊離酵素エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ(エンド)の立体構造を、X線結晶構造解析によって解明した。エンドHSは、異なるドメイン(D)I～Vから構成される新規マルチドメイン構造をとり、D-I中の4アミノ酸残基が触媒部位を構成していた。また、P. melaninogenica由来エンドPMのアイソザイム、エンドPMαは、D-I～Vで構成され、D-Iは(α/β)8バレル、D-II～Vはβバレルであった。 D-I～IIIが活性領域を形成し、D-IVとVはそれぞれ糖鎖認識と菌体外膜移行に関わると考えられた。低角X線散乱解析から、本酵素の溶液構造は結晶構造と異なると考えらえた。
新規特異的糖鎖遊離酵素エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ(エンド)HSの立体構造が世界に先駆けて解明され、未知のドメインから構成される新規マルチドメイン構造が明らかとなった。既知糖鎖遊離酵素とは異なり、4アミノ酸残基が触媒部位を構成し、新規触媒機構を提唱する発見であった。また、新分離菌P. melaninogenica 由来エンドPMのアイソザイム、エンドPMαの立体構造を初めて解明された。エンドPMαも未知ドメインで構成される新規マルチドメイン酵素で、各ドメインの構造上の特徴と機能が明らかとなった。また、本酵素の立体構造は、溶液中と結晶中では異なることが明らかとなった。
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Abstract and Proceeding Book of 30th FAOBMB & 8th BMB Conference (https://www.bmbconference.org/faobmb2023/wp-content/uploads/2023/12/FAOBMB_2023_Abstract-Book.pdf)
巻: - ページ: 402-408
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