| 研究課題/領域番号 |
19370071
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物物理学
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| 研究機関 | 学習院大学 |
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研究代表者 |
岡田 哲二 学習院大学, 理学部, 教授 (10271545)
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| 研究協力者 |
小田 俊一朗 学習院大学, 理学部, 科研費技術員
ライリー ケント 学習院大学, 理学部, 科研費技術員
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| 研究期間 (年度) |
2007 – 2009
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| 研究課題ステータス |
完了 (2009年度)
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| 配分額 *注記 |
13,520千円 (直接経費: 10,400千円、間接経費: 3,120千円)
2009年度: 4,420千円 (直接経費: 3,400千円、間接経費: 1,020千円)
2008年度: 4,550千円 (直接経費: 3,500千円、間接経費: 1,050千円)
2007年度: 4,550千円 (直接経費: 3,500千円、間接経費: 1,050千円)
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| キーワード | 生物物理 / シグナル伝達 / 膜タンパク質 / 結晶構造 / 活性制御 / 膜蛋白質 |
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| 研究概要 |
主な薬剤標的であるGタンパク質共役受容体(GPCR)の活性は、アゴニスト結合により誘起されるが、その分子メカニズムは明らかでない。本研究では、モデルGPCRであるロドプシンに結合して活性に影響を及ぼす可能性のある分子を検索し、共結晶化・X線解析を行った。βイオノンは、ロドプシン本来のリガンドであるレチナールの構造の一部が欠けた分子であり、活性への影響が示唆されている分子であるが、2.6Å分解能のデータを収集して解析を行ったところ、ロドプシン分子表面への結合を明らかにすることができた。この結果は、GPCRの疎水性表面への特異的な分子結合を示す初めての例である。
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