| 研究課題/領域番号 |
19500306
|
|---|
| 研究種目 |
基盤研究(C)
|
| 配分区分 | 補助金 |
|---|
| 応募区分 | 一般 |
|---|
| 研究分野 |
神経解剖学・神経病理学
|
|---|
| 研究機関 | 独立行政法人理化学研究所 (2008-2009)
独立行政法人沖縄科学技術研究基盤整備機構 (2007) |
|---|
研究代表者 |
中田 勝紀 独立行政法人理化学研究所, 発生神経生物研究チーム, 研究員 (30311351)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2007 – 2009
|
| 研究課題ステータス |
完了 (2009年度)
|
| 配分額 *注記 |
4,550千円 (直接経費: 3,500千円、間接経費: 1,050千円)
2009年度: 910千円 (直接経費: 700千円、間接経費: 210千円)
2008年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
2007年度: 1,950千円 (直接経費: 1,500千円、間接経費: 450千円)
|
|---|
| キーワード | シナプス形成 / 線虫 / rpm-1 / ユビキチン / 軸索ガイダンス / 神経科学 / 脳・神経 / シグナル伝達 / シナプス / 発現制御 / 発生分化 / 発生・分化 |
|---|
| 研究概要 |
線虫C.elegans rpm-1変異は前シナプスの構造異常を引き起こす。RPM-1はグアニンヌクレオチド交換因子ドメインおよびリングフィンガー・ユビキチンリガーゼドメインを持っている。RPM-1は前シナプスのペリアクティブゾーンに局在し機能している。本研究ではシナプス形成におけるRPM-1シグナル伝達についての研究を行った結果、ユビキチン結合酵素(E2 or UBC)に似た構造をもったUEV-3(UBC variant)がPMK-3と結合してシナプス形成において機能していることが分かった。このことから、UEV-3はPMK-3と転写因子やタンパク質リン酸化酵素などの下流因子と結合することによって、足場タンパク質(Scaffolding)として働いていることが推測された 。
|
