| 研究課題/領域番号 |
19510224
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物分子科学
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| 研究機関 | 立教大学 |
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研究代表者 |
牧野 龍 立教大学, 理学部, 教授 (40101026)
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| 連携研究者 |
城 宜嗣 独立行政法人理化学研究所, 城生体金属科学研究室, 主任研究員 (70183051)
朴 三用 横浜市立大学, 国際総合科学研究科, 准教授 (20291932)
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| 研究期間 (年度) |
2007 – 2009
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| 研究課題ステータス |
完了 (2009年度)
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| 配分額 *注記 |
4,160千円 (直接経費: 3,200千円、間接経費: 960千円)
2009年度: 650千円 (直接経費: 500千円、間接経費: 150千円)
2008年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2007年度: 2,210千円 (直接経費: 1,700千円、間接経費: 510千円)
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| キーワード | 活性発現の分子機構 / 可溶性グアニル酸シクラーゼ / ヌクレオチド / 低分子シグナル分子 / ヘム鉄 / アジド / 5配位高スピン型 / YC-1 / 一酸化窒素(NO) / EXAFS / alky1 isocyanide / 酸素化型ヘム / ガス状シグナル分子 |
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| 研究概要 |
本酵素の一酸化炭素複合体の解析から、ヘム鉄に外来配位子が結合すると真性ヌクレオチド部位と擬ヌクレオチド部位は相互に作用し、それがYC-1等のアロステリック活性化剤の結合に重要であることが示された。また、これまで未検出であった酸素化型酵素を凍結状態で安定に補足することに成功し、その結合は擬ヌクレオチド部位へのYC-1の結合により制御されることを明らかした。その酸素親和性は異常に低く、その原因は速度論的には酸素解離速度の速さによること、構造的にはヘム面からのヘム鉄の大きな変位によることが示唆された
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