| 研究課題/領域番号 |
19580103
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用生物化学
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| 研究機関 | 名古屋大学 |
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研究代表者 |
人見 清隆 名古屋大学, 大学院・生命農学研究科, 准教授 (00202276)
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| 連携研究者 |
山西 清文 兵庫医科大学, 医学部, 教授 (10182586)
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| 研究協力者 |
杉村 禎昭 名古屋大学大学院生命農学研究科, 博士後期課程学生, 学術振興会特別研究(DC1)
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| 研究期間 (年度) |
2007 – 2008
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| 研究課題ステータス |
完了 (2008年度)
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| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2008年度: 2,080千円 (直接経費: 1,600千円、間接経費: 480千円)
2007年度: 2,600千円 (直接経費: 2,000千円、間接経費: 600千円)
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| キーワード | トランスグルタミナーゼ / タンパク質架橋反応 / 酵素 / 最小基質 / 蛋白質架橋化反応 / 最小基質配列 / カルシウム / 皮膚表皮 / 基質配列 / ファージディスプレイ / 蛋白質架橋 |
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| 研究概要 |
タンパク質架橋酵素であるトランスグルタミナーゼは、高等動物では8つのアイソザイムが多彩な生命現象に関わる。反応においては基質中の特定のグルタミン残基を酵素が認識する。こうしたグルタミン残基を含む最小基質としてのペプチド配列を、ファージ提示型ライブラリを用い、皮膚特異的酵素や産業利用されている放線菌由来酵素について解明した。最小基質配列に相当するペプチドを用い、高感度な酵素活性検出系の確立や有用な機能タンパク質の固相化などの応用的展開も行った。
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