| 研究課題/領域番号 |
19770128
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| 研究種目 |
若手研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
生物物理学
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| 研究機関 | 北陸先端科学技術大学院大学 |
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研究代表者 |
島原 秀登 北陸先端科学技術大学院大学, ナノマテリアルテクノロジーセンター, 助教 (40313704)
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| 研究協力者 |
大久保 忠恭 大阪大学, 薬学部, 准教授 (90272997)
吉田 卓也 大阪大学, 薬学部, 助教 (00294116)
小林 祐次 大阪薬科大学, 薬学部, 教授 (20127228)
中沢 隆 奈良女子大学, 理学部, 准教授 (30175492)
崎山 文夫 大阪大学, 名誉教授 (40029947)
長尾 秀実 金沢大学, 数物科学系, 教授 (30291892)
水上 卓 北陸先端科学技術大学院大学, マテリアルサイエンス研究科, 助教 (50270955)
杉森 公一 金城大学, 非常勤研究員
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| 研究期間 (年度) |
2007 – 2008
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| 研究課題ステータス |
完了 (2008年度)
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| 配分額 *注記 |
1,350千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 150千円)
2008年度: 650千円 (直接経費: 500千円、間接経費: 150千円)
2007年度: 700千円 (直接経費: 700千円)
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| キーワード | タンパク質 / 酵素 / 機能 / ヒスチジン / 互変異性 / 触媒 / 反応機構 / プロトン移動 / NMR / QM / MM / 炭酸脱水酵素 / 触媒機構 / 構造機能相関 |
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| 研究概要 |
NMR データを解析することにより「一般にHis残基の互変異性平衡は水素結合に支配される」との規則性を見出し,それによって同法により得られた「炭酸脱水酵素の機能に重要なHis残基の互変異性平衡定数は1.0である」との結果が示す水素結合の特異性を明らかとした. その結合様式を既知X線構造と比較し,かつ計算化学解析によって検証した結果,当分野において長く懸案であった触媒反応にみられるプロトン移動の機構を解明した.
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