| 研究課題/領域番号 |
19790035
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| 研究種目 |
若手研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
物理系薬学
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
中村 昇太 大阪大学, 微生物病研究所, 特任助教 (90432434)
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| 研究期間 (年度) |
2007 – 2009
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| 研究課題ステータス |
完了 (2009年度)
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| 配分額 *注記 |
3,770千円 (直接経費: 3,200千円、間接経費: 570千円)
2009年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2008年度: 1,170千円 (直接経費: 900千円、間接経費: 270千円)
2007年度: 1,300千円 (直接経費: 1,300千円)
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| キーワード | 生物分子構造学 / 酵素 / 蛋白質 / 分子動力学 / X線結晶構造解析 / 補酵素 / 反応機構 / ステロイド / 酸化還元反応 |
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| 研究概要 |
本研究では、以前我々が結晶構造を決定したPseudomonas sp. B-0831株由来3α-hydroxysteroid dehydrogenase(Ps3αHSD)の基質結合ループの運動性と反応機構との関係を明らかにするために、100 nsecの分子動力学計算を行った。シミュレーション中において、NADHが結合しているホロ型のサブユニットの構造には変化がなかったが、アポ型においては基質結合ループが大きく開く運動を観測した。これらの観測結果から、変異実験を行い、188番のThrをAlaに変異させた変異体はNADH結合における、ヘリックスの誘起性と負の協同性が失われていることを見出した。これらの結果によって、基質結合ループの構造変化がPs3αHSDにNADH結合における負の協同性の特徴をもたらしていることが示唆された。
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