| 研究課題/領域番号 |
20247007
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| 研究種目 |
基盤研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 北海道大学 |
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研究代表者 |
田中 勲 北海道大学, 大学院・先端生命科学研究院, 特任教授 (70093052)
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| 研究分担者 |
姚 閔 北海道大学, 大学院・先端生命科学研究院, 教授 (40311518)
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| 連携研究者 |
鈴木 勉 東京大学, 大学院・工学系研究科, 教授 (20292782)
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| 研究期間 (年度) |
2008 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
43,030千円 (直接経費: 33,100千円、間接経費: 9,930千円)
2011年度: 8,320千円 (直接経費: 6,400千円、間接経費: 1,920千円)
2010年度: 10,400千円 (直接経費: 8,000千円、間接経費: 2,400千円)
2009年度: 10,400千円 (直接経費: 8,000千円、間接経費: 2,400千円)
2008年度: 13,910千円 (直接経費: 10,700千円、間接経費: 3,210千円)
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| キーワード | X線結晶構造解析 / RNA-タンパク質相互作用 / snoRNA / リボソーム生合成 / アセチル化 |
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| 研究概要 |
大腸菌由来tRNAアセチル基転移酵素TmcAの真核生物ホモログであるRATが,18S rRNAの特定の部位にアセチル基を転移する活性を持つことを,M.musculus 由来RAT(mRAT)およびS.cerevisiae由来RAT(yRAT)を使って,直接的に,証明した.同時に,これらのタンパク質がATPase活性を持つことも確認した.結晶構造解析に向けて,非常に多くの条件をスクリーニングした結果,不安定なC末端123残基を削ったS.cerevisiae由来RA(ΔC123-yRAT)が, 大型放射光施設SPring-8 BL32XUで,9^^Åの回折を与えることを確認した.
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