研究課題/領域番号 |
20360369
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研究種目 |
基盤研究(B)
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配分区分 | 補助金 |
応募区分 | 一般 |
研究分野 |
生物機能・バイオプロセス
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研究機関 | 東京農工大学 |
研究代表者 |
早出 広司 東京農工大学, 大学院・工学研究院, 教授 (10187883)
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研究分担者 |
池袋 一典 東京農工大学, 大学院・工学研究院, 教授 (70251494)
津川 若子 東京農工大学, 大学院・工学研究院, 准教授 (80376871)
フェリ ステファノ (ステファノ フェリ / ステフェノ フェリ) 東京農工大学, 大学院・工学研究院, 助教 (90334474)
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研究期間 (年度) |
2008 – 2010
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研究課題ステータス |
完了 (2010年度)
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配分額 *注記 |
18,330千円 (直接経費: 14,100千円、間接経費: 4,230千円)
2010年度: 4,420千円 (直接経費: 3,400千円、間接経費: 1,020千円)
2009年度: 4,810千円 (直接経費: 3,700千円、間接経費: 1,110千円)
2008年度: 9,100千円 (直接経費: 7,000千円、間接経費: 2,100千円)
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キーワード | 生物機能工学 / アミロイド / αシヌクレイン / Aβ / プリオン / 構造制御 / 蛋白質 / バイオテクノロジ / 生体分子 / PQQ / 細胞毒性 / 膜感受性蛍光色素 / バイオテクノロジー / ペプチド / 凝集線維化 / 神経変性疾患 |
研究概要 |
パーキンソン病の原因蛋白質であるαシヌクレインをはじめとするアミロイドを形成する蛋白質、アミロイド蛋白質のアミロイド線維形成を選択的に抑制する低分子化合物として、ピロロキノリンキノン(PQQ)で修飾されたそれらの蛋白質の特定の配列を含む部分ペプチドを見出した。例えばPQQで修飾されたαシヌクレインのN末近辺の配列はαシヌクレインの線維化を阻害するがβアミロイドやプリオンの線維形成は阻害せず、その選択性が示された。
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