SARSコロナウイルス3CLプロテアーゼの自己活性化機構の解明

• 研究課題/領域番号: 20570115
• 研究種目: 基盤研究(C)
• 配分区分: 補助金
• 応募区分: 一般
• 研究分野: 構造生物化学
• 研究機関: 独立行政法人理化学研究所
• 研究代表者: 村松 知成 独立行政法人理化学研究所, システム研究チーム, 上級研究員 (70212256)
• 研究期間 (年度): 2008 – 2010
• 研究課題ステータス: 完了 (2010年度)
• 配分額: 4,030千円 (直接経費: 3,100千円、間接経費: 930千円); 2010年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円); 2009年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円); 2008年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
• キーワード: SARS / プロテアーゼ / プロセシング / 基質認識 / 基質特異性 / 立体構造 / 特異性 / X線結晶構造解析

研究概要

SARSコロナウイルスの3CLプロテアーゼは巨大なポリタンパク質の一部として合成され、自身のプロテアーゼ活性により切り出されてくるが、一方、このN末端の正確な切断がプロテアーゼ活性に必須であるとされている。これに対し、無細胞タンパク質合成系を用い、プロ体にもプロテアーゼ活性が存在するが、その基質特異性は成熟型酵素のものとは異なることを明らかにした。X線構造解析により、この特殊な認識に関与する基質ポケットも見いだした。

研究成果

• [雑誌論文] The effect of Mutations in the Carboxyl-Terminal Region on the Catalytic Activity of Escherichia coli Signal Peptidase I (2008)
  • 著者名/発表者名: Kim, Y.-T., Yoshida, H., Kojima, M., Kurita, R., Nishii, W., Muramatsu, T., Ito, H., Park S.-J., Takahashi, K.
  • 雑誌名: J.Biochem 143 ページ: 237-242
  • NAID: 10024908288
  • 査読あり
• [図書] レトロウイルスのがん遺伝子は細胞起源(菊池洋 編)(ノーベル賞の生命科学入門 RNAが拓く新世界 第4章) (2009)
  • 著者名/発表者名: 村松知成
  • 出版者: 講談社