| 研究課題/領域番号 |
20591358
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
皮膚科学
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| 研究機関 | 近畿大学 |
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研究代表者 |
川田 暁 近畿大学, 医学部, 教授 (90160986)
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| 研究分担者 |
高原 英成 茨城大学, 農学部, 教授 (30122063)
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| 研究期間 (年度) |
2008 – 2010
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| 研究課題ステータス |
完了 (2010年度)
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| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2010年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
2009年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2008年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
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| キーワード | S100A3,脱イミノ化反応 / ヒト毛嚢 / peptidylarginine deimase / 線構造解析 / カルシウム結合タンパク質 / S100A3 / Ca^<2+>結合蛋白質 / ヒト毛嚢キューテクル / 脱イミノ化 / 結晶化 / X線 / シトルリン残基 / ヒト毛嚢キューティクル / 架橋反応 / トランスグルタミナーゼ / 蛍光分光分析 / 小角散乱 / シトルリン残 |
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| 研究概要 |
ヒトS100A3は毛嚢において生合成された後、同組織に局在する脱イミノ化酵素によりEFハンド領域の構造が変化し、本来のCa^<2+>結合蛋白質として機能すること、またその際4量体への移行が伴うことが明かとなった。ついで、Ca^<2+>/Zn^<2+>結合型S100A3の結晶解析を行い、今まで報告されていなかったジスルフィド(SS)結合が二か所にあることが分かった。そのSS結合はPAD3によるシトルリン化とCa^<2+>結合に重要な役割を果たしていることが示された。
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