| 研究課題/領域番号 |
20H03228
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 審査区分 |
小区分43040:生物物理学関連
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| 研究機関 | 九州大学 |
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研究代表者 |
CAAVEIRO Jose 九州大学, 薬学研究院, 教授 (00536732)
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| 研究分担者 |
高橋 大輔 九州大学, 薬学研究院, 講師 (70791523)
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| 研究期間 (年度) |
2020-04-01 – 2023-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2022年度)
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| 配分額 *注記 |
17,940千円 (直接経費: 13,800千円、間接経費: 4,140千円)
2022年度: 3,770千円 (直接経費: 2,900千円、間接経費: 870千円)
2021年度: 4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2020年度: 9,230千円 (直接経費: 7,100千円、間接経費: 2,130千円)
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| キーワード | Antibody / Fc receptor / hinge / structure / immunology / glycosylation / bnAbs / HIV-1 / antibody / fc receptor / Antobody / protein expression / Mechanism / Molecular interactios / molecular interactions / mechanism |
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| 研究開始時の研究の概要 |
Therapeutic antibodies are improving human healthcare.
To improve their efficacy and safety we need to understand how they work in a more precise manner.
The binding of antibodies to Fc receptors starts a strong cellular response.
We aim to understand how that happens at the molecular level.
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| 研究成果の概要 |
IgG ファミリーの抗体とその細胞受容体間の相互作用の分子レベルでの理解を進めました。 我々は、受容体との相互作用の強さに対する中央ヒンジ領域の突然変異の影響が予想よりも小さいことを説明しました（中央ヒンジはジスルフィド結合が位置する場所です）。 しかし、結合界面のすぐ近くにある残基は大きな影響を及ぼしました。 私たちの研究は、Abs の効力に大きな影響を与えることなく、ヒンジ領域での抗体の操作をサポートしています。
さらに、腹筋の効力を向上させるために重要な貢献をしました。 このアプローチを使用して、抗 HIV-1 Ab の効力を 500 倍以上改善しました。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
From a scientific point, we have advanced the basic knowledge of the interaction between antibodies and their cellular receptors. From a social point of view, the technology discovered herein improves the potency of antibodies and might save the lives of people suffering from infectious diseases.
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