| 研究課題/領域番号 |
20K15737
|
|---|
| 研究種目 |
若手研究
|
| 配分区分 | 基金 |
|---|
| 審査区分 |
小区分43020:構造生物化学関連
|
|---|
| 研究機関 | 国立研究開発法人理化学研究所 |
|---|
研究代表者 |
Dokainish Hisham 国立研究開発法人理化学研究所, 開拓研究本部, 特別研究員 (20825575)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2020-04-01 – 2022-03-31
|
| 研究課題ステータス |
完了 (2021年度)
|
| 配分額 *注記 |
2,600千円 (直接経費: 2,000千円、間接経費: 600千円)
2021年度: 1,040千円 (直接経費: 800千円、間接経費: 240千円)
2020年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
|
|---|
| キーワード | IDR / Protein dynamics / enhanced sampling / Catalysis / MD simaulation / Enhanced Sampling / Chrosimate Mutase / Enzyme catalysis / Enhance sampling |
|---|
| 研究開始時の研究の概要 |
Enzymes, due to their role in catalysis, have long been considered to have a distinct folded conformation. Recent studies identified numerous enzymes with an intrinsically disordered region (IDR). To date, the effect of IDR on the structure of enzymes active sites as well as the energetics of the reaction path has not been studied. In this proposal, the effect of IDR on enzymatic reactions will be investigated using various computational chemistry methods.
|
| 研究成果の概要 |
酵素反応における本質的無秩序領域（IDR）の役割を、マルチスケール計算機手法を用いて明らかにした。古典的、MDの結果、IDRがChrosimate Mutaseの活性部位に大きな揺らぎをもたらし、反応性複合体を形成するために必要な基質の再編成を可能にすることが示されました。また、QM計算により、IDRが反応障壁を下げる役割を担っていることを確認しました。この結果は、酵素反応における構造的無秩序の未知の役割に光を当てるものである。さらに、ドメイン運動を促進する新しい方法を提案し、SARS-CoV-2の構造転移の研究に応用した。SARS-CoV-2の構造変化の研究に応用した。
|
| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
Enzymes are the best catalysts that accelerate chemical reactions. This project clarify the role of disorder and propose a computational approach to study disorder-function paradigm in Enzymes. A new method was also proposed and applied to study structure changes in Spike protein of SARS-CoV-2
|
