| 研究課題/領域番号 |
21370046
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 横浜市立大学 |
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研究代表者 |
朴 三用 横浜市立大学, 生命ナノシステム科学研究科, 教授 (20291932)
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| 研究分担者 |
福西 快文 産業技術総合研究所, バイオメディシナル情報研究センター, 主任研究員 (60357895)
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| 研究期間 (年度) |
2009 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
19,110千円 (直接経費: 14,700千円、間接経費: 4,410千円)
2011年度: 2,730千円 (直接経費: 2,100千円、間接経費: 630千円)
2010年度: 7,280千円 (直接経費: 5,600千円、間接経費: 1,680千円)
2009年度: 9,100千円 (直接経費: 7,000千円、間接経費: 2,100千円)
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| キーワード | インフルエンザ / RNAポリメラーゼ / 構造解析 / 創薬 / 複合体 / 構造我解析 |
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| 研究概要 |
インフルエンザウイルスのRNAポリメラーゼは、ウイルスの複製(増殖)に中心的な役割を担っている事や、他のタンパク質と比べ変異を引き起こす事は少ないため、新規薬剤ターゲットとして注目されて来た。インフルエンザウイルスのRNAポリメラーゼが持つ3つのサブユニットのうち、どれか1つのサブユニットでも欠けるとウイルスの増殖機構が失われる事に注目し、PB1/PB2のサブユニットの複合体での構造解明を行う事を目的と創薬の基盤構築である。本研究者は、RNAポリメラーゼPB1/PB2複合体のタンパク質を発現・精製し成功して、分解能1.7Aで解析に成功した。PB1/PB2の構造は、それぞれ3本の.-へリックスからなり、非常に強い疎水結合により、複合体を形成している。そのアミノ酸残期は、PB2ではIle4, Leu7, Leu10と、PB1では、Val715, Ile750が関与しており、こられの残期の変異体を作製し、mRNA活性を測定した結果、極めて低下する事が確認でき、in-silicoによる基盤構造を確立する事が出来た。
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