| 研究課題/領域番号 |
21380065
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用生物化学
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
金谷 茂則 大阪大学, 大学院・工学研究科, 教授 (30273585)
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| 連携研究者 |
古賀 雄一 大阪大学, 大学院・工学研究科, 准教授 (30379119)
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| 研究期間 (年度) |
2009 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
18,720千円 (直接経費: 14,400千円、間接経費: 4,320千円)
2011年度: 3,510千円 (直接経費: 2,700千円、間接経費: 810千円)
2010年度: 6,760千円 (直接経費: 5,200千円、間接経費: 1,560千円)
2009年度: 8,450千円 (直接経費: 6,500千円、間接経費: 1,950千円)
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| キーワード | タンパク質工学 / 微生物酵素 / 構造生物学 / サチライシン / セリンプロテアーゼ / 超好熱菌 / 成熟化 / プロペプチド / プリオン / タンパク工学 / ジェリーロール / X線結晶構造解析 / セルピン |
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| 研究概要 |
超好熱古細菌Thermococcus kodakarensis由来サチライシン、Tk-subtilisinとTk-SPの成熟化機構を解析した。その結果、いずれもN末端プロペプチドの自己切断と分解により活性化(成熟化)すること、Tk-subtilisinの構造形成はCa^<2+>-結合ループへのCa^<2>+イオンの結合により誘導されること、Tk-SPはCa^<2+>非存在下でも成熟化するが、その高い安定性にはC末端βジェリーロールドメインが必要であることを明らかにした。また、Tk-subtilisinが異常型プリオンタンパク質の分解に有効であることを明らかにした。
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