| 研究課題/領域番号 |
21510225
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物分子科学
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| 研究機関 | 奈良女子大学 |
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研究代表者 |
中沢 隆 奈良女子大学, 理学部, 教授 (30175492)
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| 連携研究者 |
九山 浩樹 大阪大学, 蛋白質研究所寄付研究部門, 特任准教授 (60437332)
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| 研究期間 (年度) |
2009 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2011年度: 1,040千円 (直接経費: 800千円、間接経費: 240千円)
2010年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2009年度: 2,340千円 (直接経費: 1,800千円、間接経費: 540千円)
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| キーワード | タンパク質 / C末端ペプチド / プロテオミクス / アミノ酸配列解析 / 質量分析 / 化学修飾 / 安定同位体標識 / 強塩基性陰イオン交換体 / ペプチドの分離 / イオン交換クロマトグラフィー / 文化財科学 |
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| 研究概要 |
全カルボキシル基を化学的にアミド化したタンパク質を酵素消化すると、目的とするC末端ペプチド以外のすべてのペプチドに遊離のカルボキシル基が生じる。これらのアニオン性解離基をもつすべてのペプチドは、強塩基性陰イオン交換体(SAX)カラムを用いる高速液体クロマトグラフィーで大部分除去できる。SAXカラムに吸着しないC末端ペプチドを高度に濃縮し、質量分析によるアミノ酸配列解析を容易にする方法が確立できた。
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