| 研究課題/領域番号 |
21570111
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 山梨大学 |
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研究代表者 |
楠木 正巳 山梨大学, 大学院・医学工学総合研究部, 教授 (90135749)
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| 連携研究者 |
長谷 俊治 大阪大学, たんぱく質研究所, 教授 (00127276)
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| 研究期間 (年度) |
2009 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
4,810千円 (直接経費: 3,700千円、間接経費: 1,110千円)
2011年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2010年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
2009年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
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| キーワード | 窒素同化 / 構造生物学 / 結晶構造 / グルタミン合成酵素 / 植物生理 / X線 / 酵素反応 / 活性部位 / 植物整理 / 触媒 / 結晶 / 立体構造 / 窒素代謝 / 植物生理学 / グルタミン合成酵 |
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| 研究概要 |
この研究ではトウモロコシグルタミン合成酵素のイソ酵素GS1aを用いた。5量体の会合領域のアミノ酸残基のミュータントを作成し,相互作用を調べた。Phe150近傍の残基を網羅的に選びAla置換体を作製して,リング間結合部から基質Gluの活性中心への入り口にまたがる領域に、Kmが増大する変異残基が集中していることがわかった。活性部位からはなれた遠位領域上のG241AとW243Aのそれぞれの結晶化を行い,分解能2. 10Å、2. 80Åの回折データが得られた。結晶解析から基質親和性に関与する構造要因が活性中心とは別にリング相互作用残基付近にも存在することがわかった。
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