| 研究課題/領域番号 |
21580112
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用生物化学
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| 研究機関 | 岡山大学 |
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研究代表者 |
田村 隆 岡山大学, 大学院・自然科学研究科, 准教授 (40253009)
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| 連携研究者 |
倉光 成紀 大阪大学, 大学院・理学部研究科, 教授 (60153368)
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| 研究期間 (年度) |
2009 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
4,810千円 (直接経費: 3,700千円、間接経費: 1,110千円)
2011年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2010年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
2009年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
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| キーワード | 酵素化学 / ジスルフィド架橋 / 蛋白質フォールディング / 酸化還元電位 / 平衡論支配 / 速度論支配 / シグナルペプチド配列 / ペリプラズム空間 / ジスルフィドイソメラーゼ / ジスルフイド架橋 / ジスルフィト架橋 / シグナルペブチド配列 / ペリープラズム空間 |
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| 研究概要 |
ジスルフィド結合は,タンパク質が正しい構造を維持する上で重要な役割を果たす。大腸菌は細胞壁ペプチドグリカンの外側にペリプラズム空間を持ち,そこに分泌されたタンパク質に正しいジスルフィド架橋を形成する酸化還元系を持つ。その機能を担うDsbAは活性中心にCPHCモチーフを持ち,チオレドキシンスーパーファミリーの中で最も酸化力の高い酵素である。これらのホモログ蛋白質ではCys残基に挟まれた2つのアミノ酸残基が酸化還元電位を決定する。本研究室ではDsbAのCys間のアミノ酸配列をランダムに変異させて野生型の約40倍活性の高いDsbA[CDIC]を発見した。本研究ではこのDsbA[CDIC]と同じ酸化還元電位値を持つが活性は低いDsbA[CRIC]について生化学的諸性質を比較した。また高度好熱菌のペリプラズムに分泌されるDsbAホモログの異種発現系を確立した。その触媒機能を解析して高温条件下でのタンパク質のリフォールディング技術を開発した。
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