| 研究課題/領域番号 |
21590037
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
物理系薬学
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| 研究機関 | 東北大学 |
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研究代表者 |
三浦 隆史 東北大学, 大学院・薬学研究科, 准教授 (30222318)
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| 研究期間 (年度) |
2009 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
4,810千円 (直接経費: 3,700千円、間接経費: 1,110千円)
2011年度: 1,040千円 (直接経費: 800千円、間接経費: 240千円)
2010年度: 910千円 (直接経費: 700千円、間接経費: 210千円)
2009年度: 2,860千円 (直接経費: 2,200千円、間接経費: 660千円)
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| キーワード | 構造生物学 / 脂質膜 / 脂質ラフト / 細胞膜 / 神経変性疾患 / ラマン分光法 / 膜ドメイン |
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| 研究概要 |
アミロイドβペプチド(Aβ)単量体はホスファチジルコリンのみから成る脂質膜に対しては、ラメラゲル相の場合のみ結合し、液晶相では結合しない。脂質分子が密にパッキングした膜はペプチドの非静電相互作用による膜結合および分子間会合の場を提供する可能性がある。一方、凝集してβシート構造を形成したAβはゲル層と液晶相の両方のホスファチジルコリン膜に対して結合する。凝集Aβの結合は液晶相膜の流動性を顕著に低下させる。
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