| 研究課題/領域番号 |
21K15051
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| 研究種目 |
若手研究
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| 配分区分 | 基金 |
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| 審査区分 |
小区分43040:生物物理学関連
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
守島 健 京都大学, 複合原子力科学研究所, 助教 (40812087)
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| 研究期間 (年度) |
2021-04-01 – 2024-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2023年度)
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| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2023年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2022年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2021年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
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| キーワード | 時計タンパク質複合体 / コントラスト同調中性子小角散乱（CM-SANS） / X線小角散乱（SAXS） / AUC-SAS / 時計タンパク質 / X線小角散乱 / 中性子小角散乱 / 超遠心分析 / 重水素化支援中性子小角散乱 / 時計蛋白質 |
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| 研究開始時の研究の概要 |
シアノバクテリアの時計蛋白質KaiA・KaiB・KaiCによる生物時計機構を理解するためには、KaiCのリン酸化度に応じて形成される種々の複合体の構造の検討が必要であるが、なかでも解離会合平衡下で形成されるKaiA-KaiC（AC）複合体の構造は十分に解明されていない。本研究では、超遠心分析（AUC）と小角散乱（SAS）の複合解析手法「AUC-SAS法」を用いて、解離-会合平衡下の溶液のSASデータからAC複合体のみの寄与を選択的に導出して構造解析を行う。さらに、重水素化支援中性子小角散乱「DA-SANS」とAUC-SAS法を組み合わせ、AC複合体中のKaiCに注目した構造解析も行う。
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| 研究成果の概要 |
シアノバクテリアの時計蛋白質（KaiA, KaiB, KaiC）による概日振動の制御機構を理解するためには、これらの蛋白質が形成する複合体の構造と動態を明らかにする必要である。本研究では特にKaiCのリン酸化を促すKaiA-KaiC複合体（AC複合体）の形成挙動とその溶液構造を、超遠心分析と中性子/X線小角散乱の統合手法によって解析した。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
本研究により解明されたAC複合体の溶液構造は、概日時計システムにおいて重要なKaiCのリン酸化亢進メカニズムの理解に寄与する。また、本研究の独自手法である「AUC-SAS法」はKaiA-KaiC相互作用のように解離-会合速度が速い平衡系における複合体構造解析に大変有用であることが示された。したがって同様の複合体系の溶液構造解析にも応用されることが期待される。
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